Гейд етмяк лазымдыр ки, биоэен елементлярин даща эениш йайылмасы тяснифатына эюря, бу елементляр 2 група бюлцнцр: 1) макроелементляр (мигдары 0,001%-дян артыг оланлар) вя 2) микроелементляр

Heterogenliyin embrional tipi
–
qanda embrional inkişaf dövrü üçün 
səciyyəvi olan 2 hemoqlobin növündən hər hansı birinin (çox vaxt fetal 
hemoqlobinin) artıq miqdarda olması;
2. 
Fizioloji hemoqlobin
molekullarına aid olan minor polipeptid 
zəncirinin 
(

- polipeptidi) 
daxil olduğu
hemoqlobinin artıqlığı
;
3. 
Genetik heterogenlik 
–
 
qanda fizioloji hemoqlobin polipeptidlərindən 
fərqlənən polipeptid zəncirlərinin daxil olduğu hemoqlobin tiplərinin aşkar 
edilməsi. Bu polipeptidlərdə aminturşu sırası dəyişilmiş olur. İndiyə qədər 
anomal hemoqlobinlərin 300-ə qədər növü aşkar edilmişdir. Bunların əksəriy-
yəti normal hemoqlobinə xas olan funksiyaları yerinə yetirə bilir və yalnız 
elektroforez vasitəsilə aparılan tədqiqat zamanı aşkar edilir. Hemoqlobinin 
heterogenliyinin 10-a qədər növü isə xəstəlik şəklində təzahür edir. Bu 
xəstəliklərin əlamətləri anomal hemoqlobinlərin oksigen mübadiləsində tam 
keyfiyyətlə iştirak edə bilməməsi nəticəsində törənir (bunlar haqqında dərsliyin 
II cildində məlumat verilmişdir). 
H e m o q l o b i n i n k i m y ə v i x a s s ə l ə r i. Hemoqlobinin 
kofaktoru olan hem xlorid turşusunun və qələvilərin təsiri altında, molekulyar 
oksigenin iştirakı ilə oksidləşir. Bu zaman onun tərkibində olan ikivalentli 
dəmir ionu üçvalentliyə çevrilir; əgər dəmir üçüncü valentlik vahidi hesabına 
xlor ionu ilə birləşərsə, belə birləşməyə 
hemin
, hidroksil ionu ilə birləşərsə, 
hematin
deyilir.
Hemoqlobinin hava oksigeni ilə (molekulyar oksigenlə) birləşmə qabiliy-
yətinin bioloji əhəmiyyəti xüsusilə böyükdür. Dezoksihemoqlobin (sərbəst 
hemoqlobin) molekulunda dəmir atomunun koordinasion rabitələrindən biri 
sərbəst olur. Dəmir atomu həmin sahədən oksigenlə birləşir; lakin bu zaman 
dəmirin valentliyi dəyişmir. Oksihemoqlobinin (hemoqlobinin oksigenlə birləş-
məsi) dəmir atomu porfirin halqasının səthində yerləşir, dezoksihemoqlobində 
isə dəmir atomunun diametri nisbətən böyük olur və onun sərhədləri porfirin 
halqasının səthindən kənara çıxır. Hemoqlobin molekulunda olan 4 hemin 
oksigenlə rabitəyə girmək qabiliyyəti bir-birindən asılıdır. Dördüncülü 
struktura malik olan zülalların protomerlərinin belə əlbir fəaliyyət göstərməsinə 
kooperativlik
deyilir.
Dezoksihemoqlobinlə birləşən ilk oksigen molekulunu 

-polipeptid zən
-
cirlərindən biri (

1
-polipeptidi) qəbul edir (şəkil 4.12): bu zaman 

1
və 

2
-
polipeptidləri arasında olan 4 ion rabitəsindən ikisi qırılır və həmin proto-
merlərin mütəhərrikliyi artır, bunun nəticəsində ikinci 

-polipeptidin oksi-
genlə birləşməsinə daha əlverişli şərait yaranır və ikinci oksigen molekulu 

2
-
polipeptidinə birləşdikdə polipeptidlər (

1
və 

2
) arasında qalan 2 ion rabitəsi 
də qırılır. Bunun nəticəsində digər hemlərin oksigenlə birləşməsi üçün əlverişli 
imkan yaranır. Bundan sonra 

1
-polipeptidi ilə üçüncü oksigen molekulu ara-
sında rabitə yaranır və 

-polipeptidlərin arasında olan iki ion birləşməsindən 
biri qırılır; bu isə növbəti oksigen molekulunun 

2
-zəncirinə yaxınlaşmasını 
asanlaşdırır. Sonuncu polipeptidlə rabitədə olan hem oksigenlə birləşdikdə, 

1
və 

2
-polipeptidlərini birləşdirən axırıncı rabitə də qırılır. Beləliklə, dezoksi-

---

190 
hemoqlobin molekuluna ilk oksigen molekulunun birləşməsi sonrakılara 
nisbətən çətindir. Bəzi mülahizələrə görə, dördüncü oksigen molekulu hemlə 
birinciyə nisbətən 500 dəfə asanlıqla birləşir. Oksigenlə doymuş hemoqlobin 
(oksihemoqlobin) də öz ilk oksigenini toxumalara çətinliklə verir, ikinci, 
üçüncü və dördüncü oksigen molekullarının hemoqlobindən ayrılması isə get-
gedə asanlaşır. Hemlərin belə əlbir (kooperativ) fəaliyyətinin böyük fizioloji 
əhəmiyyəti vardır. Bunun sayəsində alveolyar havada oksigenin parsial təzyiqi 
100 mm.c.st. təzyiqinə (12,6 kPa) bərabər olduqda ağciyər alveollarından 
keçən qandakı hemoqlobinin 95-97%-i, alveolyar havada pO
2
80 mm c.st. 
(10,6 kPa) olduqda hemoqlobinin 90%-ə qədəri oksigenlə birləşir; periferik 
toxumalarda isə oksigenin parsial təzyiqi aşağı olduğundan, oksihemoqlobin 
dissosiasiyaya uğrayır və toxumalar molekulyar oksigendən istifadə etmək 
imkanı əldə edir. Oksihemoqlobin molekulunda olan monomerlərin fəaliyyətin-
dəki kooperativlik periferik toxumaların kapillyarlarında oksigenin hemo-
qlobindən ayrılması üçün əlavə enerji sərf edilməsi tələbatını aradan qaldırır.