Ibrohimov mirjalol bioinformatika fanidan

Oqsilning ikkilamchi strukturasi
Oqsil strukturasining keyingi bosqichi ikkilamchi strukturasi asos zanjir atomlari orasidagi oʻzaro aloqalar tufayli polipeptid ichida hosil boʻlgan oʻralgan strukturani anglatadi. (Asos zanjir R guruhidan tashqari faqat polipeptid zanjirigagina tegishlidir, yaʼni ikkilamchi strukturada R guruhi atomlari ishtirok etmaydi.) Ikkilamchi strukturaning eng koʻp uchraydigan turlari: α spiral va β qavat hisoblanadi. Har ikkala struktura ham bir aminokislotaning karbonil O i va ikkinchi aminokislotaning H i orasida hosil boʻladigan vodorod bogʻlar shaklida namoyon boʻladi.
α spiralda bir aminokislotaning karbonili (C=O) oʻzidan toʻrtta quyiroqdagi aminokislotaning H (N-H) iga bogʻlanib, vodorod bogʻni hosil qiladi. (Masalan, birinchi aminokislotaning karbonili beshinchi aminokislotaning N-H iga bogʻlanib, vodorod bogʻ hosil qiladi.) Bogʻlanishning ushbu qonuniyatida polipeptid zanjir jingalak tasmaga oʻxshash spiralsimon strukturani hosil qiladi va bunda spiralning har bir qatori 3,6 ta aminokislotani oʻz ichiga oladi. Aminokislotalarning R guruhlari α spiralning tashqi tomonida joylashadi va ular oʻzaro taʼsirlashmaydi33cubed.
β burmali qavatida polipeptid zanjirining ikkita yoki undan koʻp qismi yonma-yon joylashib, vodorod bogʻlanishlari orqali birlashtirilib, qogʻozga oʻxshash strukturani hosil qiladi. Vodorod bogʻlanishlar asos zanjirning aminoguruhlari va karbonil oʻrtasida hosil boʻladi, R guruhlar tekis yuzaning yuqori va quyi qismida joylashadi33cubed. β burmali qavatidagi zanjirlar bir xil yoʻnalishda parallel boʻlishi, (yaʼni ularning N- va C-oxirlari mos keladi) yoki qarama-qarshi yoʻnalishda joylashib, antiparallel boʻlishi mumkin (yaʼni bitta zanjirning N-oxiri ikkinchi zanjirning C-oxiri bilan yonma-yon joylashadi).
Baʼzi aminokislotalar α-spiral yoki β-qavatda kamroq yoki koʻproq uchraydi. Misol uchun, prolin aminokislotasi baʼzan “spiral buzuvchi” deb ham ataladi, chunki uning noodatiy R guruhi (aminokislotalarga odatda halqa shaklini berib bogʻlanuvchi guruh) zanjirda egiklik hosil qiladi va bu spiral tuzilishiga toʻgʻri kelmaydi44start superscript, 4, end superscript. Prolin odatda ikkilamchi strukturalar orasidagi strukturasiz, yaʼni bukilgan joylarda uchraydi. Xuddi shunga oʻxshab, R guruhlarida katta halqa tuzilishiga ega boʻlgan triptofan, tirozin va fenilalanin kabi aminokislotalar odatda β-qavatlarda joylashadi, ehtimol, β-qavatining strukturasi yon zanjirlar uchun moʻl-koʻl joy bilan taʼminlaganligi bunga sababdir44start superscript, 4, end superscript.
Koʻpchilik oqsillarda ham α spiral, ham β qavatlari uchraydi, ammo baʼzilarida ikklamchi strukturaning bitta turi boʻlishi yoki hech qaysisi boʻlmasligi ham mumkin.
α spiralda bir aminokislotaning karbonili (C=O) oʻzidan toʻrtta quyiroqdagi aminokislotaning H (N-H) iga bogʻlanib, vodorod bogʻni hosil qiladi. (Masalan, birinchi aminokislotaning karbonili beshinchi aminokislotaning N-H iga bogʻlanib, vodorod bogʻ hosil qiladi.) Bogʻlanishning ushbu qonuniyatida polipeptid zanjir jingalak tasmaga oʻxshash spiralsimon strukturani hosil qiladi va bunda spiralning har bir qatori 3,6 ta aminokislotani oʻz ichiga oladi. Aminokislotalarning R guruhlari α spiralning tashqi tomonida joylashadi va ular oʻzaro taʼsirlashmaydi33cubed.