Jo`rayeva A


Fermentlerdiń ingibirlanishi



Yüklə 499,85 Kb.
Pdf görüntüsü
səhifə6/11
tarix31.12.2021
ölçüsü499,85 Kb.
#112978
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11
ABDIGALIEVA

Fermentlerdiń ingibirlanishi 

Fermentativ kataliz mexanizmin túsiniwde ingibitorlar úlken qızıǵıwshılıq 

oyatadı. Ferment aktiv orayındaǵı kontakt hám katalitik bólimleriniń funktsional 

gruppaların baylaw elementlardı qóllaw, katalizda qatnasıw etiwshi gruppa 

áhmiyetin túsintirip beredi. Fermentativ reakciyanı ingibirlanishini úyreniw dári 

elementları, uwlı zatlı ximikatlardı tásir qılıw mexanizmlerin úyreniwde ámeliy 

áhmiyetke iye. 

Ingibitor termini tagida ferment aktivligin ózine has pasaytiruvchi element 

tuwrısındaǵı túsinik jatadı. Reakciyanı tormozlanıwı tek ingibitorga baylanıslı 

emes. Sebebi qálegen denaturatsiyalovchi elementlar da fermentativ reakciyanı 

tómenletiwi múmkin. Denaturatsiyalovchi element tásiri «ingibirlanish» emes, 

bálki«faolsizlantirish» dep atalsa, tuwrılaw boladı. Kóbinese, az muǵdardaǵı 

elementlar ingibitor, ko'pi bolsa inaktivator esaplanadı. Bul mániste ingibitorlarni 

eki gruppaǵa bolıw málim dárejede shártli bolıp tabıladı. 

Áwele ingibitorlar ferment menen bekkem baylanısıwı menen parıq etedi. Usı 

belgisi boyınsha ingibitorlar 2 gruppaǵa bólinedi: 1) qaytar hám 2) qaytmas. 

Fermentti qaysı gruppaǵa tiyisliligi dializ sharayatında yamasa ingibitor 

eritpesin joqarı dárejede suyultirganda ferment aktivligin qayta tikleniw 



20 

 

kriteryaına tiykarınan anıqlanadı. 



Qaytmas ingibitorlar ferment menen bekkem baylanısqanlıǵı sebepli kórsetilgen 

sharayatta óz aktivligi qayta tiklenmeydi. Kerisinshe, ferment - qaytar ingibitor 

kompleksi bekkem emes, demde bóleklenip ketedi hám ferment aktivligi qayta 

tiklenedi. 

Ferment ingibitorlari tásir etiw mexanizmi boyınsha tómendegi túrlerge 

bólinedi: 1) básekili; 2) básekisiz; 3) báseki etpeytuǵın ; 4) substratli; 5) 

allosterik; 

1). Básekili ingibitor dúzilisi tárepinen substratga uqsas element. Ferment aktiv 

orayı menen baylanisıp, ferment-substrat kompleksi payda bolıwına tosqınlıq 

etedi. 


Nátiyjede fermenttiń aktiv toparına ingibitor menen haqıyqıy substrat ortasında 

báseki kelip shıǵadı. Básekili ingibirlanishda olardıń qay-qaysısın molekulası 

kóp bolsa, sol element baylanısadı. Substrat ferment menen birikib 

ES kompleksi payda etkeni sıyaqlı, ingibitor da tap sonday  dissotsiyalanish 

qábiletine iye bolǵan kompleks payda etedi: 

E+I →  EI 

Básekili ingibirlanishda basqalardan ayrıqsha túrde ushlıq kompleks ESI 

(ferment- subtrat-ingibitor) payda bolmaydı. 

Subtratga uqsas ingibitor ferment molekulasınıń bir bólegin baylanıstırıp, 

ferment- subtrat kompleksi payda bolıwına jol qoymaydı. Ferment molekulaları 

aktiv orayından ingibitorni joqarı kontsentratsiya daǵı substrat menen siqib 

shıǵarılǵanda tormozlanishni toqtatıw hám fermentti katalizlash qábiletin qayta 

tiklew múmkin. 

Básekili ingibitor subtratga uqsas bolǵanlıǵı ushın bunday ingibirlash izosterik 

ingibirlash dep da ataladı. Ferment aktivleniwine tásir etiwshi metabolitlar hám 

jat elementlar básekili (izosterik) ingibitorlar bolıwı múmkin. 

Básekili ingibirlanishga suktsinat hám malonat kislotaları menen 

suktsinatdegidrogenaza fermenti arasındaǵı munasábet mısal bóle aladı. Malonat 

kislotasınıń strukturası suktsinatga uqsas bolǵanınan ol fermenttiń málim júzesi 

menen baylanısadı, payda bolǵan kompleks bolsa bóleklenmeydi, fermentti 

blokirlab turadı. 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 



21 

 

 




Yüklə 499,85 Kb.

Dostları ilə paylaş:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©muhaz.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin