Mavzu: Mehaelis tenglamasi va uning modifikasiyalangan shakllari Reja: Fermentlar tasirining o’ziga xosligi

2.Oddiy fermentativ jarayonlar kinetikasi.Mixaelis tenglamasi va uning modifikatsiyalangan shakllari.
Fermentativ kinetika kimyoviy kinetikaning bir bo`limi tarzida fermentlar kataliz qiladigan reaktsiya tezligining reaktsiyaga kirishuvchi moddalar (substrat, ferment) tabiati va ularning ta’sir etish sharoiti (komponentlar kontsentratsiyasi, pH, harorat, muhit tarkibi, faollovchi va tormozlovchi moddalar ta’siri va boshqalarga bog`liq bo`lishi qonuniyatlarini o`rganadi.
Fermentativ reaktsiya tezligi vaqt birligida o`zgaradigan moddalar miqdori bilan belgilanadi. Bu reaktsiyalarning tezligi muhit sharoiti (harorat, pH, tabiiy va yot moddalarning ta’siri) ga bog`liq bo`ladi.
Ma’lumki, har qanday kimyoviy reaktsiya reaktsiyaning termodinamik konstantasi bilan xarakterlanadi. Bu konstant sistema kimyoviy muvozanatga erishgan holatni ifodalaydi. Muvozanat konstantasi (K<sub>m</sub>) to`g`ri (k+1) va teskari reaktsiyalar konstantalari (k-1) nisbatidan aniqlanadi, ya’ni K<sub>m</sub> = k+1/k-1.
1) Substrat va ferment kontsentratsiyasining ta’siri. Fermentativ reaktsiya sxema tarzida quyidagicha ifodalanadi:
k+1 k+2 k+3
E + S ES EM E + M
k-1 k-2 k-3
bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi.
Briggs va Xoldeyn bu tenglamadan foydalanib, bu reaktsiya tezligini substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligining matematik ifodasini keltirib chiqaradilar:
V = V_max [S] / (K_m + [S])
bunda V-kuzatiladigan reaktsiya tezligi; V_max – reaktsiyaning eng yuqori tezligi; K_m – Mixaelis konstantasi. Bu tenglama Mixaelis-Menten tenglamasi deb ataladi. V=1/2 V _max bo`lganda Mixaelis K<sub>m</sub> tenglamasi substrat kontsentratsiyasiga teng bo`ladi, ya’ni K_m= [S]. Bundan kelib chiqadiki, Mixaelis konstantasi kontsentratsiya miqdoriga ega. Reaktsiya tezligi maksimal tezlikning yarmiga teng bo`lganda K<sub>m</sub> substrat kontsentrasiyasiga teng bo`ladi va litr molda ifodalanadi. k-1<_m fermentativ reaktsiya tezligi konstantasini ifodalaydi. K_m qancha yuqori bo`lsa, shu ferment bilan substratning katalitik o`zgarish tezligi shuncha past bo`ladi.
Substratning fermentga mos kelishi K<sub>s</sub>-belgisi bilan ifodalanadigan substrat konstantasi bo`yicha belgilanadi. U ES kompleksning dissotsiyalanish konstantasi hisoblanadi. Substrat qancha mustahkam bog`langan bo`lsa, ES shunchalik sekinlik bilan E va S ga parchalanadi, demak, bunday substrat fermentning faol markaziga yuqori darajada va aksincha bo`lishi mumkin.
Reaktsiya tezligining substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligi giperbola grafikli ko`rinishida bo`lib, Mixaelis egri chizig`i deyiladi. Egri chiziqning ko`rsatishicha, substrat kontsentratsiyasi oshishi bilan ferment molekulalarining hamma faol markazlari to`yinadi. Bu ferment-substrat kompleksi hosil bo`lishining maksimumiga mos keladi va bunday grafikda V_max∙ K_m – reaktsiyaning maksimal tezligi oson topiladi.
Organizm hujayrasidagi istalgan bir fermentning ishlash sharoitini baholash uchun unda haqiqatan mavjud bo`lgan substrat kontsentratsiyasini bilish kerak. Reaktsiya tezligining ferment miqdoriga bog`liqligi grafikda to`g`ri chiziq ko`rinishida ifodalanadi. Bundan shunday xulosa qilish mumkin: organizm hujayrasida shu ferment molekulalari soni boshqalariga nisbatan qancha ko`p bo`lsa, unda shu ferment katalizlaydigan kimyoviy reaktsiyalarning tezligi ham shuncha yuqori bo`ladi. Agar biror bir ferment miqdori kam bo`lsa (sintez buzilsa), unda u katalizlaydigan reaktsiyalar tezligini unga bog`liq biokimyoviy jarayonlar yo`li chegaralaydi.
Tabiiy stimulyatsiya yo`li bilan yoki preparatlar yordamida ferment molekulasining sonini oshirilishi buzilgan reaktsiya tezligini qayta tiklash yoki hayot faoliyatining yangi sharoitlariga zaruriy biokimyoviy reaktsiyalarni moslashtirish imkonini beradi.