Referat mavzu: «Alohida aminolislotalarning almashinish hususiyati»



Yüklə 0,65 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə5/9
tarix31.01.2022
ölçüsü0,65 Mb.
#113984
növüReferat
1   2   3   4   5   6   7   8   9
Nuriddinova Saida (2)

Polipeptid  zanjirda  mustahkam  strukturalar  (tekis  peptid  guruhlar)  bo`lib,  ular 

nisbatan  harakatlanuvchi  qismlar  (-CHR)  ga  ega  va  u  bog`  atrofida  aylanadi. 

Polipeptid  zanjirning  bunday  tuzilish  xususiyati  uning  fazoviy  shaklini  tuzilishiga 

ta’sir etadi. 


Oqsil molekulasida aminokislotalar tartibi biroz o`zgargan holda ma’lum darajada 

aminokislotalar uning biologik vazifasini buzmasdan almashinishi  mumkin. Bunga 

insulin zanjirlarida, sitoxromlarda anchagina aminokislotalar almashinganda ham 

oqsil  o`z  vazifasini  bajarishi  misol  bo`la  oladi.  Demak,  bu  o`zgarishlar  ruxsat 

berilgan  almashinuvlarga  kiradi.  Ammo  o`roqsimon  kamqonlik  kasalligida 

gemoglobinni 

tekshirish 

tamomila 

boshqa 

hodisaning 

ochilishiga 

olib 

keldi.  Barvaqt o`limga sabab bo`ladigan bu kasallik gemoglobin molekulasini va 

qizil  qon  tanachalari  (eritrotsitlar)ning  o`zgarishi  tufayli  ularning  kislorodni 

bog`lash  qobiliyatini  kamayishiga  bog`liq.  Bunday  o`zgarishlar  gemoglobinni 

tashkil  qiladigan  574  ta    aminokislota  qoldiqlaridan  tuzilgan  oqsil  zanjirlaridan 

birida,  faqat  bittagina  aminokislotaning  almashinuvidan  kelib  chiqadi:  normal 

gemoglobin  (HbA)  ning  beta-zanjirida  6-o`rinda  turgan  glutamat  kislota 

o`roqsimon hujayra gemoglobini  (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik 

gemoglobindan  tashqari  yana  bir  qancha  boshqa  nonormal  gemoglobinlar  ham 

mavjud. 

Oqsillarning  ikkilamchi  strukturasi  polipeptid  zanjirning  fazoviy  konfiguratsiyasi, 

uning ayrim qismlarini  bir-biriga nisbatan joylanishi va peptid zanjirining egilgan 

holatini  ta’riflaydi.  Oqsilning  bunday  konfiguratsiyasi  uning  birlamchi 

strukturasidan  kelib  chiqadi  va  undagi  qo`shimcha  kovalent  disulfid  va  kuchsiz 

vodorod  bog`lari  bilan  mustahkamlanadi.  Konfiguratsiyasi  bo`yicha  ikkilamchi 

struktura  spiral(alfa-spiral)  va  qatlam-varaqcha  (beta-  struktura  va  kross-beta-

shakl) turlariga bo`linadi. 

alfa-spiral.  Oqsilning  bu  turdagi  ikkilamchi  strukturasi  doimiy  takrorlanuvchi 

spiralga ega bo`lib, bitta polipeptid zanjirning o`zida peptidlar o`rtasidagi vodorod 

bog`lari yordamida hosil bo`lgan. 

alfa-spiralning asosiy xususiyatlari: 

1)     polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi vintli simmetriyaga ega; 

2)        vodorod  bog`lari  har  gal  takrorlanuvchi  birinchi  va  to`rtinchi  aminokislota 

qoldiqlarining  peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi; 


3)     spiral aylanmasining muntazam takpoplanishi; 

4)     alfa-spiralning hamma aminokislota qoldiqlari  ularning yon zanjirlari qanaqa 

bo`lishidan qat’i nazar bir xil ahamiyatga ega; 

5)          aminokislotalarning  yon  zanjirlari  alfa  spiralning  hosil  bo`lishida  ishtirok 

etmaydi. 

Tashqi tomondan alfa- spiral elektr plitasining biroz cho`zilgan spiraliga o`xshaydi. 

alfa-spiralda  vodorod  bog`lar  har  bir  karbonil  va  to`rtinchi  amino  guruhning 


Yüklə 0,65 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   2   3   4   5   6   7   8   9




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©muhaz.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin