KM Overkamp et al.; Applied and Environmental Microbiology 68 (JUN02) 2814-2821 montrent que l'on peut utiliser la suppression de la triose phosphate isomérase TPI1 de Saccharomyces cerevisiae qui empêche la croissance sur glucose (c'est l'enzyme qui permet d'utiliser les deux moitiés d'un glucose, l'une sous la forme de dihydroxyacétone phosphate et l'autre sous celle de glycéraldéhyde-3-phosphate. De ces deux moitiés, l'une oxyde l'autre en anaérobiose au cours de la glycolyse. L'absence de l'interconversion est fâcheuse. Des mutants dépourvus d'un gène TPI1 fonctionnel sont soumis à cette difficulté. Ces mutants accumulent le dihydroxyacétone phosphate qu'on pourrait bien utiliser pour produire du glycérol. L'oxydation du glycéraldéhyde-3-phosphate par la G3P déshydrogénase réduit le NAD+ en NADH. On pourrait utiliser ce NADH pour réduire le dihydroxyacétone phosphate en glycérol. Encore faut-il que les mutants tpi1-ne gaspillent pas le NADH à autre chose, comme dans une réoxydation mitochondriale. Un groupe néerlando-germanique a donc décidé d'inactiver les enzymes pouvant être impliquée dans cette réoxydation non souhaitable : NDE1 et NDE2 codant des isoenzymes mitochondriales de NADH déshydrogénase, GUT2 impliquée dans les navettes du glycérol-3-phosphate. Le quadruple mutant peut, de nouveau, pousser sur glucose et produit du glycérol. Mais les fortes concentrations de glucose inhibent les enzymes respiratoires du fait que la dissimilation respiratoire du pyruvate est indispensable à la synthèse d'ATP. Une sélection surfortes concentrations de glucose a permis d'isoler un mutant qui convertit complètement le glucose en glycérol.
