28
-spiral juda ko‘p oqsillarda uchraydi. Masalan: -keratin to‘liq -spiral
oqsildan iborat; mioglobin, gemoglobin 75%, zardob albumini 50%,
ribonukleazani 17%. -spiralni
tashkil qiladi, ma`lum omil ta`sirida (ishqor,
harorat) α-spiral cho‘zilib, zanjir ichidagi vodorod bog`lar uzilib ketadi va -
strukturaga o‘tadi. Fibrillyar (ipsimon) oqsillarning tabiiy shakli -
strukturadir. Vodorod bog`lar molekulalarning orasida,
polipeptid zanjirining
har xil uchastkalari orasida bo‘ladi.
9-rasm.
Oqsillarning ikkilamchi strukturasi.
2.8.§. Oqsillarning uchlamchi strukturasi
Spiral tuzilgan polipeptid zanjirlar har xil kuch ta`sirida fazoda ma`lum
shaklni olishga harakat qiladi. Polipeptid spiralining fazodagi orientatsiyasi
yoki uning taxlanishi uchlamchi struktura deyiladi, ya`ni molekulaning shakli,
hajmi haqida ma`lumot beradi.
Oqsillarning
biologik faolligi, ularning uchlamchi strukturasiga bog`liq.
Uchlamchi strukturani rentgenostrukturatahliliy usul yordamida o‘rganiladi.
Ribonukleaza, lizotsim, mioglobin, ximotripsin va boshqa k o‘pgina
oqsillarning uchlamchi strukturasi aniqlangan.
29
Oqsil molekulasi uchlamchi strukturasining hosil b o‘lishida
bir qancha
kimyoviy bog`lar ishtirok etadi. Bulardan eng muhimi disulfid bog`dir. K o‘p
oqsillar polipeptid zanjirining ma`lum qismlaridagi sistein qoldiqlar bir -biri
bilan mustahkam bog` hosil qiladi.
Oqsillarni uchlamchi strukturasini hosil bo‘lishda gidrofob va gidrofil
guruhlarning o‘zaro ta`siri ham ishtirok etadi.
Oqsillarning uchlamchi
strukturasi yuqori labillikka ega: pH, muhitning ionli tarkibiga, temperatura va
boshqa omillarga oqsil molekulasidagi vodorod bog`lari juda ham
ta`sirchandir.
Disulfide aloqa kovolent aloqa hisoblanadi. Ularning har biri ikki asosiy
sestidan tashkil topgan. Ikki sistein bir-biridan ko‘plab
aminokislotalari bilan
bir biri bilan farqlanadi.
Dostları ilə paylaş: