187
boşluqda özünə mövqe tutan hem qeyri-polyar rabitələrinin yaratdığı Van-der-
Vaals cazibəsi və qlobin zəncirindəki aminturşuların hidrofob rabitələri
sayəsində zülalla birləşir. Bundan əlavə, hemdə olan propion turşusu qalıqları
qlobinin sərbəst amin qrupları ilə ion rabitəsinə girir; eyni zamanda hemdə olan
dəmir atomu qlobinin histidin qalığı ilə koordinasion rabitə əmələ gətirir.
Beləliklə, buradakı dəmir atomunun 6 koordinasiya rabitəsindən dördü
protoporfirinin pirrol halqaları ilə, beşincisi qlobin molekulundakı histidinin
yan zənciri ilə birləşir (şəkil 4.11), altıncı koordinasion rabitə isə sərbəst qalır
və bu rabitə oksigenlə və ya digər liqandlarla birləşmək üçündür.
Hemoqlobin molekulunun dördüncülü strukturu hər birinin tərkibində 1
ədəd hem olan 4 submolekulyar vahidin (bir cüt
- və bir cüt
-polipeptid
zəncirinin) birləşməsi sayəsində formalaşır (şəkil 4.9). Müxtəlif zəncirlər (yəni
1
- zəncirlə
1
və
2
- zəncirləri və
2
ilə
2
-zəncirləri) bir-birilə çoxsaylı Van-
der-Vaals rabitələri vasitəsilə birləşir. Eyni tipli zəncirlər arasında isə ion
rabitələri olur. Lakin buradakı ion rabitələrinin sayı qeyri-sabitdir və hemin
oksigenlə birləşməsindən asılıdır. Sərbəst hemoqlobin molekulunda (yəni
dezoksihemoqlobində) 2 cüt ion rabitəsi olur; bunlardan bir cütü
1
- və
2
-
polipeptidlərini, bir cütü isə
1
- və
2
-polipeptidlərini birləşdirir. Hemoqlobinin
tetramer strukturunun daxilində molekulun bütün cismini dəlib keçən boşluq
vardır (şəkil 4.9.). Əsasən polipeptid zəncirlərinin qeyri-polyar qrupları və tək-
tək polyar radikallar bu boşluğa tərəf çevrilmiş vəziyyətdə olur. Qeyri-polyar
qruplar arasında olan hidrofob xarakterli rabitələr su mühitində molekulun
daxili hissəsini suyun təsirindən mühafizə edir və tetramer strukturu
sabitləşdirir.
Dostları ilə paylaş: