Ibrohimov mirjalol bioinformatika fanidan

β burmali qavatida polipeptid zanjirining ikkita yoki undan koʻp qismi yonma-yon joylashib, vodorod bogʻlanishlari orqali birlashtirilib, qogʻozga oʻxshash strukturani hosil qiladi. Vodorod bogʻlanishlar asos zanjirning aminoguruhlari va karbonil oʻrtasida hosil boʻladi, R guruhlar tekis yuzaning yuqori va quyi qismida joylashadi33cubed. β burmali qavatidagi zanjirlar bir xil yoʻnalishda parallel boʻlishi, (yaʼni ularning N- va C-oxirlari mos keladi) yoki qarama-qarshi yoʻnalishda joylashib, antiparallel boʻlishi mumkin (yaʼni bitta zanjirning N-oxiri ikkinchi zanjirning C-oxiri bilan yonma-yon joylashadi).
Baʼzi aminokislotalar α-spiral yoki β-qavatda kamroq yoki koʻproq uchraydi. Misol uchun, prolin aminokislotasi baʼzan “spiral buzuvchi” deb ham ataladi, chunki uning noodatiy R guruhi (aminokislotalarga odatda halqa shaklini berib bogʻlanuvchi guruh) zanjirda egiklik hosil qiladi va bu spiral tuzilishiga toʻgʻri kelmaydi44start superscript, 4, end superscript. Prolin odatda ikkilamchi strukturalar orasidagi strukturasiz, yaʼni bukilgan joylarda uchraydi. Xuddi shunga oʻxshab, R guruhlarida katta halqa tuzilishiga ega boʻlgan triptofan, tirozin va fenilalanin kabi aminokislotalar odatda β-qavatlarda joylashadi, ehtimol, β-qavatining strukturasi yon zanjirlar uchun moʻl-koʻl joy bilan taʼminlaganligi bunga sababdir44start superscript, 4, end superscript.
Koʻpchilik oqsillarda ham α spiral, ham β qavatlari uchraydi, ammo baʼzilarida ikklamchi strukturaning bitta turi boʻlishi yoki hech qaysisi boʻlmasligi ham mumkin.
Oqsilning uchlamchi strukturasi
Polipeptidning uch oʻlchamli umumiy strukturasi uchlamchi struktura deb ataladi. Uchlamchi struktura asosan oqsilni tashkil etuvchi aminokislotalarning R guruhlari oʻrtasidagi oʻzaro taʼsirlashuvlarga bogʻliq.
Uchlamchi strukturaga hissa qoʻshadigan R guruhining taʼsirlashuvlariga vodorod bogʻlanish, ion bogʻlanish, dipol-dipol taʼsirlashuvlar, London dispersiya kuchi va asosan, kovalent boʻlmagan bogʻlarning toʻliq spektri kiradi. Misol uchun, bir xil zaryadli R guruhlar bir-birini itaradi va teskari zaryadlilari, aksincha, ion bogʻlanishni hosil qilishi mumkin. Xuddi shunga oʻxshab, qutbli R guruhlari vodorod bogʻlarini va qutbsizlari dipol-dipol taʼsirlashuvlarni hosil qilishi mumkin. Uchlamchi strukturada, shuningdek, gidrofob taʼsirlashuvlar ham muhim hisoblanadi, bunda qutbsiz, gidrofob R guruhli aminokislotalar oqsilning ichki qismida jamlanib, gidrofil aminokislotalarni atrofdagi suv molekulalari bilan taʼsirlashishi uchun tashqi tomonda qoldiradi.
Shuningdek, uchlamchi strukturada ishtirok etadigan kovalent bogʻning alohida turi mavjud. Bu – disulfid bogʻ. Disulfid bogʻlar sisteinlarning oltingugurtli yon zanjirlari orasidagi kovalent bogʻlar boʻlib, uchlamchi strukturada ishtirok etuvchi boshqa bogʻ turlaridan ancha kuchliroq hisoblanadi. Ular polipeptid qismlarini bir-biriga mahkam tutib turuvchi molekulyar “toʻgʻnagʻich” vazifasini bajaradi.