Uchinchi darajali tuzilish sistein qoldiqlari (oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislota), shuningdek vodorod, ion va boshqa o'zaro ta'sirlar o'rtasidagi S-S bog'lari ("disulfid ko'priklar") orqali hosil bo'ladi. Uchinchi darajali struktura oqsil molekulalarining o'ziga xosligini, ularning biologik faolligini belgilaydi. Mioglobin (mushaklarda joylashgan oqsil; kislorod zahirasini yaratishda ishtirok etadi), tripsin (ichakdagi oqsillarni parchalovchi ferment) kabi oqsillar uchinchi darajali tuzilishga ega.
Ba'zi hollarda uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan bir nechta polipeptid zanjirlari hosil bo'lgan yagona kompleksga birlashtiriladi. to'rtlamchi tuzilish. Unda oqsil subbirliklari kovalent bog'lanmaydi va kuch kuchsiz molekulalararo kuchlarning o'zaro ta'siri bilan ta'minlanadi. Masalan, to'rtlamchi struktura gemoglobin oqsiliga xos bo'lib, u to'rtta oqsil bo'linmasi va oqsil bo'lmagan qism - gemdan iborat.
s 1. Proteinlar nima? 2. Proteinlarning tuzilishi qanday? 3. Aminokislotalar nima? 4. Polipeptid zanjirini hosil qilish uchun aminokislotalar qanday bog'langan? 5. Oqsillarning strukturaviy tashkil etilishining qanday darajalari mavjud? 6. Qaysi kimyoviy bog'lanishlar oqsil molekulalarining turli darajadagi strukturaviy tashkil etilishiga sabab bo'ladi? 7. Aminokislotalarning uch turi mavjud A.B.C. Beshta aminokislotadan iborat polipeptid zanjirlarining nechta variantini qurish mumkin? Polipeptidlar bir xil xususiyatlarga ega bo'ladimi?
OQILLARNING TUZILISHI, XUSUSIYATLARI VA FUNKSIYALARI
MODUL 1: OQILLARNING TUZILISHI, XUSUSIYATLARI VA FUNKSIYALARI
Modul tuzilishi
Mavzular
Modulli birlik 1
1.1. Oqsillarning strukturaviy tashkil etilishi. Oqsillarning nativ konformatsiyasining shakllanish bosqichlari
1.2. Proteinlar faoliyatining asoslari. Protein funktsiyasiga ta'sir qiluvchi ligandlar sifatida dorilar
1.3. Protein denaturatsiyasi va ularning o'z-o'zidan tiklanish imkoniyati
