Ibrohimov mirjalol bioinformatika fanidan

Proteinning uchinchi darajali tuzilishi- peptid zanjirida bir-biridan sezilarli masofada joylashgan aminokislota radikallari orasidagi o'zaro ta'sir natijasida hosil bo'lgan konformatsiya turi. Bunday holda, oqsillarning ko'pchiligi globula (globulyar oqsillar) o'xshash fazoviy strukturani hosil qiladi.
Aminokislotalarning hidrofobik radikallari deb atalmish yordamida birlashishga moyilligi sababli hidrofobik o'zaro ta'sirlar va molekulalararo van der Vaals kuchlari, oqsil globulasi ichida zich hidrofobik yadro hosil bo'ladi. Gidrofil ionlangan va ionlanmagan radikallar asosan oqsil yuzasida joylashib, uning suvda eruvchanligini aniqlaydi.
IN to'rtinchi toifa tarkibida oz miqdorda muntazam ikkilamchi tuzilmalarga ega bo'lgan oqsillarni o'z ichiga oladi. Bu oqsillarga kichik, sisteinga boy oqsillar yoki metalloproteinlar kiradi.
Proteinning uchinchi darajali tuzilishini shakllantirish jarayonida aminokislota radikallari o'rtasida paydo bo'ladigan bog'lanish turlari.
1 - ionli bog'lanish- musbat va manfiy zaryadlangan funksional guruhlar orasida sodir bo'ladi;
2 - vodorod aloqasi- gidrofil zaryadsiz va boshqa har qanday gidrofil guruh o'rtasida sodir bo'ladi;
3 - hidrofobik o'zaro ta'sirlar- hidrofobik radikallar orasida yuzaga keladi;
4 - disulfid aloqasi- sistein qoldiqlarining SH-guruhlarining oksidlanishi va ularning bir-biri bilan o'zaro ta'siri natijasida hosil bo'ladi.
Hidrofob yadro ichidagi gidrofil aminokislota qoldiqlari yordamida bir-biri bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin ionli Va vodorod aloqalari(1.8-rasm).
Ion va vodorod aloqalari, shuningdek, hidrofobik o'zaro ta'sirlar zaiflar qatoriga kiradi: ularning energiyasi xona haroratida molekulalarning issiqlik harakati energiyasidan bir oz oshadi. Protein konformatsiyasi shunday ko'plab zaif bog'lanishlarning paydo bo'lishi bilan saqlanadi. Proteinni tashkil etuvchi atomlar doimiy harakatda bo'lganligi sababli, ba'zi kuchsiz aloqalarni uzish va boshqalarni hosil qilish mumkin, bu esa polipeptid zanjirining alohida bo'limlarining kichik harakatlariga olib keladi. Oqsillarning ba'zilarini sindirish va boshqa zaif bog'lanishlarni hosil qilish natijasida konformatsiyasini o'zgartirish xususiyati deyiladi konformatsion labillik.

Inson tanasida qo'llab-quvvatlovchi tizimlar mavjud gomeostaz- doimiylik ichki muhit sog'lom tana uchun ma'lum qabul qilinadigan chegaralar ichida. Gomeostaz sharoitida konformatsiyadagi kichik o'zgarishlar bezovta qilmaydi umumiy tuzilma va oqsillarning funktsiyasi. Proteinning funktsional faol konformatsiyasi deyiladi mahalliy konformatsiya. Ichki muhitning o'zgarishi (masalan, glyukoza, Ca ionlari, protonlar va boshqalar kontsentratsiyasi) oqsillarning konformatsiyasining o'zgarishiga va funktsiyalarining buzilishiga olib keladi.
Ayrim oqsillarning uchinchi darajali tuzilishi barqarorlashadi disulfid aloqalari, ikki qoldiqning -SH guruhlarining o'zaro ta'siridan hosil bo'ladi