Jo`rayeva A



Yüklə 499,85 Kb.
Pdf görüntüsü
səhifə10/11
tarix31.12.2021
ölçüsü499,85 Kb.
#112978
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11
ABDIGALIEVA

Triozafosfatizomeraza

→ 

│ 

H – C – OH 



C = O 

 

CH– OPO



3

 H 


2

 

CH



2

 – OPO


3

 H 


2

 

 



D- digidroksiatsetonfosfat 

D- digidroksilatsetonfosfat 

Izomeraza fermentleri 5 kishi klasqa bólinedi. Ferment atı izomerlanish 

reakciyasınıń túrine iykemlestirip ataladı : mutazalar, tautomerazalar, 

ratsemazalar, epimerazalar, izomerazalar. Eger izomerlanish molekula ishindegi 

gruppalardıń kóshiwinen ibarat bolsa, ferment mutaza dep ataladı hám t.b. 

5. Ligazalar (sintetazalar) - ATF yamasa oǵan uqsas nukleotidtrifosfat 

molekulasındaǵı pirofosfat baǵı energiyasınan paydalanıp eki molekulanıń 

birigiw - sintetik procesin katalizlovchi fermentler. Bul reakciyalar  nátiyjesinde 

ATF sarplanıp, odan ADF yamasa AMF payda boladı : 

X + Y + ATF → X - Y + ADF + fosfat. 

Ligazalar 5 kishi klasqa bólinedi. Ligazalar 80 fermentten ibarat. 

Fermentleriniń aktivlik birligi hám anıqlaw usılları. Organ, toqıma  hám 

kletkalar daǵı fermentler arnawlı usıllar járdeminde ekstraktsiya etiledi. Ajıratıp 

alıw dawamında ferment aktivligin saqlap qalıw ushın arnawlı stabilizatorlardan 

paydalanıladı. Fermentlerdi anıqlawda fermentli eritpe (biologiyalıq 

materiallardan alınǵan ekstrakt) isletiledi. Qan plazmasi yamasa sarısuwı, basqa 

biologiyalıq suyıqlıqlar tayın ferment eritpeleri esaplanǵanlıǵı sebepli olardan 

fermentlerdi tezlik penen anıqlawda paydalanıw múmkin. Fermentler muǵdardı 

anıqlawda reakciyada qatnasıp atırǵan substrat muǵdarın azayıwı yamasa 

reakciya dawamında payda bolıp atırǵan ónimdi artpaqtası olshenedi. 

Fermentler muǵdarın tikkeley tuwrıdan-tuwrı anıqlaw tek gomogen, yaǵnıy 

kristall fermentlardagina orınlaw múmkin. 

Ferment aktivligi dárejesi waqıt birligi aralıǵinda substrat muǵdarın azayıwı 

yamasa reakciya ónim kólemin artpaqtası menen belgilenedi. 

Ferment aktivligin anıqlawdaǵı standart sharayatlar. 

Ferment aktivligin anıqlawda hár bir ferment ushın belgilengen arnawlı bir 

sharayatta, málim waqıt aralıǵinda subtrat muǵdarın yamasa reakciya  ónimi 

muǵdarın ózgeriwin anıq ólshew kerek boladı : 

anıqlanatuǵın fermentti optimal pH ma`nisin baqlaw (sáykes keletuǵın buferden 

paydalanıladı ); 



27 

 

substrat muǵdarı fermentti to'yinish dárejesinden artıqlaw bolıwı kerek, menen 



reakciyanı maksimal tezligin saqlap turıwǵa erisiw múmkin; 

kofaktorlar talap etetuǵın quramalı fermentler (metall ionları, kofermentlar) 

ushın kofaktorlar muǵdarı to'yinish dárejesinden joqarı bolıwı kerek; 

standart temperatura 25° C bolıwı kerek; 

Keltirilgen standart sharayat reakciyanıń 0 ge teń ekenligin támiyinleydi hám 

bunda substrat yamasa reakciya ónimi muǵdarınıń ózgeriwi tek ǵana ortalıqqa 

qosılatuǵın ferment muǵdarına baylanıslı boladı. 

Ferment aktivligin tuwrı ólshew ushın reakciyanıń baslanǵısh tezligin anıqlaw 

kerek, sebebi waqıt ótiwi menen reakciyanı tormozlaytuǵın 

ónimlerdiń payda bolıwı yamasa qaytalama reakciya pátiniń sezilerli dárejede 

ózgeriwi nátiyjesinde fermentativ reakciyanıń tezligi tómenlewi múmkin. 

Substrat  yamasa  reakciya  ónimi  muǵdarın  anıqlaw  usılları.  Onıń  ushın 

málim  bir waqıt ótkennen keyin reakciya toqtatilib yamasa reakciya barıwı 

dawamında belgilenip, kolorimetrik, spektrofotometrik, fluorimetrik, 

polyarografik usıllarda anıqlanadı. 

Ferment aktivligi birlikleri. Kóbinese fermentler muǵdarı tolıq shamalar, mısalı 

mg de yamasa ferment buyım de ólshew múmkin bolmaǵanlıǵı ushın shártli 

ferment birliklerinde olshenedi. Halqaro bioximiyagarlar birlespesiniń 

―Fermentler nomenklaturasi‖ kitabında fermenttiń struktura birligi (ME)  de 

ańlatılıp, 1 mikromol substratni bir minut daǵı (standart sharayatta ) ózgeriwin 

katalizlovchi ferment muǵdarı qabıl etilgen. Lekin, SI sistemasında minut 

ólshem birligi retinde qabıl etilmegenligi ushın ferment aktivligi ME boyınsha 

atalmaydi. 1972 jıl bioximiya nomenklatura komissiyası katal atı menen basqa 

birlikti qabılladı. Katal (ramzi- kat) 1 molga teń substratni 1 sekundta kataliz ete 

alatuǵın ferment aktivligin ańlatadı. Sonlıqtan, 1 katalga teń aktivlik 1 buyım. 

/sek bolıp tabıladı. Usı kórsetkish joqarı dárejeli shama bolǵanlıǵı sebepli 

ámeliyatda mikrokatal (mk kat), nanokatal (nkat) qollanıladı. Bul shamalar 1 

sekundta mikromol, nanomollarga tuwrı keledi. Qan daǵı fermentlerdiń aktivligi 

SI sisteması shamalarına muwapıq ańlatpalanadı. 

Fermenttiń salıstırma aktivligi standart sharayatlarda 1 mikromol substratni 1 

minutda ózgertiw qábiletine iye bolǵan 1 mg ferment massasına teń yaǵnıy 

mkmol/ (min mg belok ) de ańlatpalanadı. 

Kóp formalı fermentler. Fermentlerdi bir túrde, bir toqımada, hátte bir kletkanıń 

ózinde de bir- birinen parıq etetuǵın eki hám odan artıq sırtqı kórinislerde dús 

keliwi anıqlanǵan. Bul fermentler áyne bir reakciyanı kataliz qilsalar da bir- 

birlerinen substratga yakinliklari, tásiriniń optimumi, kataliz etetuǵın 

reakciyanıń páti yamasa basqarilishini ózgeshelikleri boyınsha óz-ara parıq 

etedi. 


Kóp formalı fermentlerdiń payda bolıw tábiyaatı xilma - qıylı bolıp, aqırıǵa 


28 

 

shekem úyrenilmagan. Izofermentlar kelip shıǵıwı fizikalıq - ximiyalıq 



ayırmashılıqları boyınsha belok molekulasınıń baslanǵısh strukturası daǵı nasliy 

qasiyetke baylanıslı. Fermenttiń nasliy bolmaǵan modifikatsiyalarına formalı 

fermentler dep ataladı. 

Izofermentlar element almasinuvida basqarıwshılıq wazıypasın atqarıp, túrli 

toqımalarda kesheip atırǵan metabolizmni ishki hám sırtqı faktorlarǵa 

maslastırıw múmkinshiligin jaratadı, degen pikirler bar. Izofermentlar túrli 

kletka hám toqımalarda, hátte organoidlarda birdey bolmaǵanlıǵı sebepli 

bioximiyalıq reakciyalar baǵdarın ózgertiw ózgeshelikine iye. 

Oligomer dúzılıwǵa iye bolǵan izofermentlar komplekstiń aktivligi olar 

strukturası daǵı ayırım subbirliklarni bir- birine salıstırǵanda jaylasıwına 

baylanıslı. Keyingi jıllarda kópshilik fermentlerdi izofermentlari bar ekenligi 

anıqlanǵan: mısal retinde adam hám haywan kletkalarındaǵı 

gliserataldegidfosfatdegidrogenaza, piruvatdegidrogenaza, geksokinaza 

fermentlerin keltirsa boladı. 

Bul gruppaǵa tiyisli fermentlerden birinshiler qatarında laktatni oksidleniw- 

qaytarılıw reakciyasın kataliz etiwshi laktatdegidrogenaza jaqsı úyrenilgen: 

                 Laktat + HAD

+

 



Piruvat + HADH + H

+

  



 

Laktatdegidrogenaza organizm túrli shólkemlerinde bes qıylı izoenzim 

kóriniste ushırasıp, tórtew polipeptid shınjırdan ibarat. Izofermentlarning bir- 

birinen polipeptid shınjırlarınan aminokislota quramı hám baslanǵısh strukturası 

boyınsha parıq  etedi.  Olar  M  shınjır  (ing.  «muscle»-  muskul  sózinen)  hám  H 

-  shınjır  (ing.«heart»- júrek sózinen alınǵan ) dúzilgen. Sonlıqtan, aktiv ferment 

4 subbirliklarning 5 qıylı kombinatsiyalarınan ibarat : H4, H3 M, H2 M2, HM3, 

M4 LDG lar sanog'i boyınsha tómendegi izofermentlar - LDG1, LDG2, LDG3, 

LDG4, LDG5, ga tuwrı keledi. Skelet muskullaridagi LDGning izoshakli 

tiykarınan 4 M  - shınjırlarınan, júrek muskul toqımasıdaǵısı bolsa tiykarınan H 

- shınjırlardan  shólkemlesken. Birpara keselliklerde LDGning izoferment 

quramın ózgeriwi odan kesellikti anıqlaw maqsetlerinde paydalanıwǵa tiykar 

bolǵan. Qan sarısuwında izoferment forması muǵdarın ózgeriwine qaray qaysı 

aǵza kesellengenligi, patologikalıq process qaysı jaǵdayda ekenligi tuwrısında 

pikir yuritsa boladı. 

Poliferment sistemalar. Hár bir kletka ayriqsha fermentler kompleksine iye. 

Birpara fermentler derlik hámme kletkalarda, basqaları bolsa tek ayırım 

kletkalardagina ushraydı. Kletka daǵı hár bir ferment funksiyası bólek 

bolmaydıden basqa fermentler funktsiyası menen ajıralmas baylanısqan. Kóp 

formalı fermentlerden poliferment sistemalar yamasa konveyerlar qáliplesedi. 

Kletka daǵı poliferment sistemalar funktsiyası olarǵa bolǵan zárúriyatqa hám 

tashkil tabıw qásiyetlerine baylanıslı. Poliferment sistemalardıń dúziliwin shártli 




29 

 

túrde tómendegi túrlerge ajıratıw múmkin: 1) funktsional, 2) strukturalı - 



funktsional, 3) aralas. 

Funktsional dúzılıw daǵı poliferment sistema fermentleri bir pútkil bolıp, 

birinshi fermentten ekinshisine ótiwde metabolitlar járdeminde málim bir 

wazıypanı atqaradı. Atap aytqanda, funktsional shólkemlesken poliferment 

sistemalarındaǵı birinshi fermentke substrat reakciyası ónimi odan keyin 

kiyatırǵan fermentke wazıypasın oteydi, keyingi reakciyalar sol kóriniste dawam 

etedi. 

Funktsional shólkemlesken poliferment sistemalarına glyukozanıń 

bólekleniwinde qatnasatuǵın glikoliz fermentleri jıyındısı mısal bóle aladı. 

Glikolizda hár bir reakciya bólek ferment menen katalizlanadi. Fermentler 

ketma- ketligi tásirinde payda bolıp atırǵan metabolitlar baylaw buwın retinde 

xızmet etedi. Shınjır daǵı fermentler sistemasında glyukozadan baslap aqırǵı 

substratgacha hár biri aldınǵı ferment katalizlaydigan reakciya ónimi keyingi 

ferment ushın substrat esaplanadı. 

Strukturalı funktsional dúzılıwda ferment - fermentli óz-ara tásir járdeminde 

málim ceriyali struktura sxemaların payda boladı. Nátiyjede molekula 

dárejesinden joqarı bolǵan polifermentli kompleks strukturaları qáliplesedi. 

Buǵan bir neshe fermentlerden shólkemlesken pirouzum kislotasınıń 

oksidleniwinde qatnasıw etiwshi piruvatdegidrogenaza poliferment kompleksi 

hám de struktura tárepinen óz-ara baylanısqan 7 fermentten ibarat may kislotası 

sintezida qatnasuvshı sintetazasi mısal bóle aladı. Poliferment sistemaları bir 

pútkil bekkem sistema bolıp, bólek fermentlerge úlken qıyınshılıq menen 

bóleklenedi. Sol tárepten olar funktsional dúzilgen poliferment sistemalarınan 

parıq etedi. 

Struktura - funktsional dúzılıw daǵı poliferment komplekslerinen tısqarı taǵı 

basqa variantları da bolıwı múmkin. Mısalı, fermentler biologiyalıq 

membranada birikib, shınjırsimon tizilma kórinisin aladı. Mısalı, 

mitoxondriyalarda energiya payda bolishida elektron hám protonlarning 

tasılıwında qatnasıw etiwshi dem alıw shınjırı fermentleri mine sonday 

dúzılıwǵa iye. 

Struktura - funktsional dúzılıw túri tiykarınan biologiyalıq funktsiyası  joqarı 

dárejede atqarılıwı kerek bolǵan ferment sistemalarına tiyisli. Bul sıyaqlı 

sistemalar daǵı fermentlerdi bir-birinen ajıratıw olar iskerligin joǵalıp ketiwine 

alıp keledi. 

Aralas poliferment sistemalar dúzilisi joqarıda keltirilgen eki túrdegi dúzılıwdıń 

birgelikte qatnasıwınan ibarat, yaǵnıy poliferment sistemanıń bir bólegi 

struktura dúzilisine, basqa bólegi bolsa funktsional dúzılıwǵa iye. Bunday 

dúzılıwǵa Krebs halqasınıń poliferment sisteması mısal bóle aladı, ol jaǵdayda 

birpara fermentler struktura kompleksinde birlesken (2-

oksoglutaratdegidrogenazali  kompleks), basqaları bolsa bir-biri menen baylaw 




30 

 

metabolitlar járdeminde funktsional tárepten birlesken. 



Immobilizatsiyalangan fermentler. Immobilizatsiyalangan yamasa erimeytuǵın 

fermentler - jasalma usılda suwda erimeytuǵın tasıwshılar qatnasıwında alınǵan 

ferment kompleksleri bolıp tabıladı. Immobillizaysiya - (lot. «immobilis»- 

«harakatsiz»), erimeytuǵın material daǵı fermenttiń fizikalıq adsorbtsiyasi; 

fermentti gel ketekshesine jaylastırıw ; sonıń menen birge erimeytuǵın material 

menen fermentti kovalent bólew yamasa ferment molekulaların óz-ara 

erimeytuǵın poliferment komplekslerin payda etiw jolları menen ámelge 

asıriladı. 

Adsorbent retinde kóbinese shıyshe, silikagel, gidrosilapatit, sellyuloza jáne 

onıń ónimleri qollanıladı. Fermentti gel ketekshesine jaylastırıwda hár qıylı gel 

payda etiwshi materiallar, kóbinese poliakrilamidli geldan paydalanıladı. 

Fermentti kovalent baylaw material retinde polipeptidlar, stirol ónimleri, 

poliakrilamid, neylon, sellyuloza ónimleri, kraxmal, eger sonıń menen birge 

shıyshe, silikagel sıyaqlılar isletiledi. 

Immobilizatsiyalangan fermentler alıwda ferment aktivligin saqlaw ushın barlıq 

ıqtıyatlılıq ilajları kóriledi. Immobilizatsiyalangan fermentlerdi baslanǵısh 

aktivligi ádetdegi fermentke salıstırǵanda kemrek, sebebi olardıń tasıwshılar 

menen baylanısıwı substrat menen baylanısıwın pasaytiradi. 

Kletka daǵı fermentlerdi struktura dúzilisi immobilizatsiyalangan fermentlerge 

ayqın mısalı bóle aladı, olardı bul ózgesheligi kletka ishki strukturası menen 

baylanısqan ferment ózgesheliklerin úyreniwge xızmet etedi. Usınıń menen 

birge immobilizatsiyalangan ferment ádetdegi fermentlerge salıstırǵanda 

kóplegen artıqmashılıqlarǵa da iye. Erimeytuǵın fermentler reakciya 

ortalıǵından ańsat ajraladi`, olardı reakciya ortalıǵından juwıp alıw hám 

qaytaldan isletiw múmkin. 

Fermentlerdiń ámeliyatda qollanılıwı. Enzimologiyaning jedel rawajlanıwı 

ximiyalıq reakciyalardı úlken tezlik menen ótiwin támiyinleytuǵın omilni ámelde 

keńlew qollanılıwına alıp kelip atır. Sanaatda fermentler biologiyalıq sheki 

onimdi islewde (nan jabıw, vino, pivo pısırıw, pishloq tayarlawda, shay, temeki, 

teri hám terine qayta islewde, kulinariyada) keń qollanıladı. Keyingi jıllarda 

ximiya - texnologiyada organikalıq elementlardı ózgertiw (oksidleniw, 

qaytarılıw, degidratatsiya, kondensatsiya, dekarboksillanish), reakciyaların 

basqarıwda da qollanila baslandı. Fermentlerden sanaatda paydalanıw tez 

rawajlanıp atırǵan biotexnologiyanıń oraylıq bólegi bolıp, sanaat enzimologiyasi 

atınıń aldı. Házirgi waqıtta sanaatda rawajlanıw (elementlardı sintez qılıw, 

tazalaw, olardı ximiyalıq modifikatsiya qılıw ) birinshi náwbette fermentlerdi 

qattı organikalıq yamasa organikalıq bolmaǵan polimer tasıwshılarǵa kovalent 

baǵlar arqalı ulanib, tayarlanǵan formaları - immobilizatsiyalangan 

fermentlerdiń qollanılıwına baylanıslı. Olarlardı tiykarında bir 



31 

 

qatar aminokislotalar, klechatkadan kraxmal, túrli farmakologik preparatlar, 



mısalı prednizalon, júdá shıyrın qandsiz element aspartam hám basqalar alınǵan. 

Fermentlerdi qattı tıykarǵa baylanıstırıp, háreketsiz qılıw ferment turaqlılıǵın 

asıradı, ayriqshalıǵın támiyinleydi, qollanılıwın ańsatlashtiradi hám 

preparatlardan qayta - qayta paydalanıw múmkinshiligin tuwdıradı. 

Medicinada fermentler bir qatar keselliklerdi, ásirese ayırım fermentlerdiń nasliy 

jetiwmasligidan kelip shıqqan nawqaslardı emlewde qollanılıp atır. Mısalı, 

qanda sút qumshekeri laktozadan payda bolatuǵın galaktoza muǵdarınıń artıqsha 

bolıwı - galaktozemiya monosaxaridning ózlestirilishini katalizlaydigan β-

galaktozidaza fermentiniń jetiwmasligidan kelip shıǵadı ; psixik iskerliginiń 

aynıwı menen gúzetiletuǵın fenilketonuriya bolsa aminokislota - fenilalaninni 

oksidlab, tirozinga ótkeriwshi tirozinaza fermentiniń aktivligi jetispewshiligine 

baylanıslı hám basqalar. Bul jónelis enzimopatologiya dep atalib, násillik 

keselliklerdi emlew ilajların anıqlawda óz ornın taptı. 

Ekinshisi qanda, sidikte, toqıma preparatlarida fermentler muǵdarın anıqlaw 

arqalı nawqasqa kesellikti anıqlaw qoyıw jáne onı emlewde úlken áhmiyetke iye 

bolıp atır. Mısalı : LDG hám aminotransferazalar izofermentlarining qan daǵı 

muǵdarın belgilew arqalı júrek hám bawır keselliklerin bir-birinen ajıratıw, 

kesellik keshiwin baqlaw - bul enzimodiagnostika baǵdarına tiykar boldı. 

Tómende enzimodiagnostikada qollanılatuǵın qan sarısuwınıń tiykarǵı 

fermentleri keltirilgen: 

 

Jumaq 

Fermentler tásiriniń molekulyar  mexanizmlerin kóp tárepleri  ele 

úyrenilmagan. Úyrenilgen fermentler tásir mexanizmleri arasında tómendegilerdi 

keltiriw múmkin: 

1) 

 jaqınlasıwı ; 



2) 

substrat deformatsiyasi; 

3) 

kislota-sıltıiy kataliz; 



4) 

kovalent kataliz. 

1)  Reagentlarning jaqınlasıwı - fermentlerge tán ózgeshelik bolıp, elementlar 

ózgeriwin mıń yamasa on mıń retke tezlestiriw (substratlarning reakciyaǵa 

kirisiw qábiletin asırıw ) imkaniyatın beredi. Ferment aktiv orayınıń -  kontakt 

bólegi ayriqsha jaǵdayda substratlarni baylanıstıradı hám de olardıń óz-ara 

jaqınlastırıwshı katalitik gruppalar tásirin paydalı tárepke buradi. Substratlarni 

taxlangan halda jaylasıwı entropiyanıń azayıwına sonday eken, aktivleniw 

energiyasın azayıwına alıp keledi. 

2)  Substrat deformatsiyasiga gidrolaza, liaza hám birpara transferazalarning 

tásiri mısal bóle aladı. Substrat fermentke birikkuncha ―bo'shashgan‖ 

konfiguratsiyada bolıp, aktiv oray menen baylanısqannan keyin molekulası 

cho'ziladi (―deformatsiyalangan‖ konfiguratsiya). Substratdagi atomlararo 

baǵlar qansha uzın bolsa, onıń úzilisine sonsha kem energiya sarp etiw boladı, 




32 

 

yaǵnıy aktivleniw energiyası pasayadi. Deformatsiya (sozılıw ) jayı suw 



molekulaları tásirine ańsat ushraydı. 

3)  Kislota -sıltıiy kataliz. Basqa katalizatorlardan ayrıqsha túrde ferment aktiv 

orayında aminokislota qaldıqlarınıń funktsional gruppaları kislota hám sıltı 

ózgesheliklerin kórinetuǵın etedi. Usınıń nátiyjesinde ferment katalitik hújim 

waqtındaprotonlarning aktseptor hám donor wazıypaların atqaradı, bunday 

múmkinshilik ádetdegi katalizatorlarda joq. 

Aktiv orayǵa substratni birigiwinde onıń molekulasına katalitik oraydıń 

elektrofil hám nukleofil gruppaları tásir etedi hám kislota -sıltı gruppaları hújim 

etken substrat bólimlerinde elektron tıǵızlıqtıń qayta bólistiriliwine alıp keledi. 

Bul bolsa substrat molekulasında qayta bólistiriliw hám baǵlardıń úzilisin 

jeńillestiredi. Katalitik orayında gistidin bolǵan fermentler kóbirek kislota - 

sıltıiy katalizni  kórinetuǵın etedi. Gistidin blokirlangan jaǵdaylarda ferment 

aktivligin joǵatadı. Kislota -sıltıiy kataliz gidrolaza, izomeraza hám liazalarga 

tán bolıp, kóbirek kovalent kataliz menen birgelikte ámelge asadı. 

4)  Kovalent kataliz aktiv oraydıń katalitik gruppaları hám substrat arasında 

kovalent baǵlar payda etetuǵın fermentlerde gúzetiledi. Kovalent ferment-

substrat aralıq ónimleri turaqlı emes hám reakciya ónimin ajratgan halda ańsat 

bóleklenedi. Kópshilik fermentler ushın aytılǵan mexanizmlerdi birgelikte 

ámelge asıwı olardıń joqarı dárejedegi katalitik aktivligin támiyinleydi. 

 

               




Yüklə 499,85 Kb.

Dostları ilə paylaş:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©muhaz.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin