Jo`rayeva A

Ferment 

substrat 

kompleksin 

sxematik 

suwreti 

 

 

 

Fermentativ reakciyalar kinetikasi. Fermentler aktivliginiń basqarilishi 

 

Fermentler  tásiriniń  ayriqshalıǵı.  Katalitik  reakciyalar  ushın  ayriqshalıq  bolıwı 

shárt.  Fermentlerdiń  spetsifikligi  (ayriqshalıǵı  )  belok  molekulasınıń  málim 

bólimleri  menen  substratning  tiyisli  gruppaları  o'trasida  ximiyalıq  baylanıslar 

ornatılıwına  baylanıslı.  Fermentlerdiń  spetsifikligi  talay  názik  másele  bolıp, 

tereń  mániske iye. Hár bir ferment tek málim substratga yamasa molekula daǵı 

ximiyalıq  bog'ning  málim  túrine  tásir  etedi.  Ferment  substratga  gilt  qulfga 

túskenday  sáykes  keliwi  zárúr. Fermentler  spetsifikligining  tómendegi  xillari 

parq etiledi. 

1. Stereokimyoviy substratli spetsifiklik. Organizmde sintezlanadigan yamasa 

metabolik processlerde payda bolatuǵın elementlar kóbisi bólegi optikalıq 

iskerlikke iye. Stereoizomer formaları tek tábiy elementlarda ushraydı hám barlıq 

ximiyalıq reakciyalarda birdey dárejede qatnasadı. Mısalı, joqarı dárejedegi 

organizmlerde 

substrat 

---

15 

 

metabolik ózgerislerge beriletuǵın qantlardı tiykarınan D-qatar, 

aminokislotalardı bolsa L-qatar izomerlari tarqalǵan. Sol sebepli de 

fermentlerdiń kóbisi eki optikalıq izomerdan tek birewine tásir kórsetiwi tábiy. 

Bul hádiysege stereokimyoviy spetsifiklik dep ataladı. Mısalı, bulshıq et degi 

laktatdegidrogenaza fermenti laktat kislotasınıń tek L (+) izomerini degidrirlab, 

pirouzum kislotasına aylantıradı ; fumaratgidrataza fumarat kislotasınıń tek 

trans-izomeriga tásir etip, onıń stereoizomeri bolǵan (sis-izomer) malein 

kislotasına tásir kórsetpeydi. 

 

CH – CООH 

 

CH

2

 – CООH 

CH – CООH 

║ 

+ H

2

 О 

Fumaratgidrataza 

│ 

║ 

HООC – CH 

HООC – CH –ОH 

CH - CООH 

Fumarat 

 

malat 

Malein 

 

 

Fermentativ  reakciya  tezliginiń  temperaturaǵa  baylanıslılıǵı.  Ortalıq 

temperaturası  artıp  barıwı  menen  fermentativ  reakciya  tezligi  de  artadı  hám 

optimal  temperaturada  maksimum noqatqa jetkennen  keyin  nolǵa qaray pasaya 

baradı.  Ximiyalıq  reakciyalar  ushın  qabıl  etilgen  qaǵıydaǵa  qaray  temperatura 

10˚C ga kóterilganda reakciya tezligi 2-3 retke asadı. Fermentativ reakciyalarda 

bul  koefficiyent  tómenlew bolıp,  temperatura  hár  10˚C  ga  asqanda  reakciya 

tezligi  2  retke  yamasa  odan  da  kemrekqa  asadı.  Fermentativ  reakciya  tezligin 

málim bir noqattan keyin nolǵa tárep tómenlewi fermenttiń denaturatsiyaga dus 

kelgeninen  gúwalıq  beredi.  Kópshilik  fermentlerge  20  -40˚C  aralıǵindaǵı 

temperatura  optimal  esaplanadı.  Fermentlerdiń  temperaturaǵa  shıdamsızligi 

olardıń  belok  tábiyaatlı  dúzılıwǵa  iye  ekenligine  baylanıslı.  Ayırım  fermentler 

40˚C átirapındaǵı temperaturada denaturatsiyalansa, olardıń tiykarǵı bólegi 40 -

50˚C den  artıq  temperaturada  aktivligin  joǵatadı.  Birpara  fermentler  aktivligin 

joǵalıp  ketiwine  suwıq  da  sebep  bolıwı  múmkin,  yaǵnıy  0˚C  ga  jaqın 

temperaturada olar denaturatsiyaga ushraydı

.