Jo`rayeva A

1.1 Fermentlerdiń strukturası, funktsional dúzilisi hám 

tásir etiw mexanizmi 

Fermentler, olardıń ózgeshelikleri. Fermentler belok tábiyaatlı biologiyalıq 

katalizatorlar bolıp tabıladı. ―Ferment‖ termini (zaqım. fermentum - ashıw ) 

XvII ásir baslarında Gollandiya alımı van Gelmont tárepinen usınıs etilgen hám 

ol spirtli bıjıp ashıwına qollanılǵan. Dáslepki dáwirde ferment sózi tek ashıw 

procesi menen baylanıslı halda qaralgan hám de tásiri tiri organizm menen 

baylanıslı, degen juwmaqqa kelingen. Kletkadan sırtda tásir etetuǵın 

biokatalizator, Kyune tárepinen 1878 jılda pánge kiritilgen enzim (grekshe 

enzym - ―achitqi ishinde‖ degen mánisti ańlatadı ) atı menen yuritila baslandı. 

1897 jılı Byuxner kletkadan glyukozanı tiri uyıtqılar sıyaqlı etil spirti hám 

karbonat angidridke bólekleytuǵın erkin uyıtqı ekstrakti alǵannan keyin ferment 

hám enzim atları arasındaǵı parq joǵaldı. Házirgi waqıtta ferment hám enzim 

sózleri tolıq sinonim bolıp, ádebiyatda hár eki termin derlik teń, birdey mániste 

qollanıladı. 

Házirgi waqıtta fermentologiya (enzimologiya) - bioximiyaning zárúrli bólegi 

bolıp, onıń jetiskenliklerinen ámeliy medicina, farmasiya, azıq-túlik sanaatı hám 

xalıq xojalıǵınıń basqa tarawlarında keń paydalanıladı. 

Ekenin aytıw kerek, ximiyalıq reakciyanı barıwı baslanǵısh hám aqırǵı 

ónimlerdiń erkin energiyaleri arasındaǵı parq menen belgilenedi. Eger baslanǵısh 

elementda ónimge salıstırǵanda erkin energiya joqarı bolsa, yaǵnıy 

∆ G keri, bunda reakciya ózi barıwı múmkin (ekzergonik reakciya ). Erkin 

energiyanıń kerisinshe bolǵan bahalarında endergonik reakciya kuzatilib, onıń 

barıwı ushın energetikalıq múmkinshilik jetiwmeydi hám ol basqa bir ekzergonik 

reakciya menen baylanısqan halda ótedi. Bunda reakciyanıń ulıwma 

energetikalıq balansı oń boladı. Lekin ekzergonik reakciya energetikalıq 

múmkinshiligi usı reakciya tezligin anglatmaydi. Mısalı, benzindiń kislorod 

qatnasıwında janıwı keskin ekzergonik reakciya esaplanadı, biraq benzin 

uglevodorodlarini ádetdegi temperaturada kislorod qatnasıwında oksidleniwi 

derlik sezilmaydi. 

---

6 

 

Fermentler aktivleniw energiyasın tómenletiw menen ximiyalıq reakciyalardı 

tezlatadilar. Kataliz haqqındaǵı túsiniklerge qaray, molekulalar reakciyaǵa 

kirisiw aldından ―faollashgan jaǵday‖ dep atalıwshı konfigurasiya dáwirin ótiwi 

kerek. Bunday jaǵdayda molekulalar normal sharayattagiga salıstırǵanda 

artıqlaw energiyaǵa iye boladı. Bul energiya aktivleniw energiyası dep atalib, 

ximiyalıq reakciya pátin anıqlawshı tiykarǵı omil bolıp tabıladı. Reakciyanıń 

aktivleniw 

energiyası qansha joqarı bolsa, onıń páti de sonsha aste hám kerisinshe, 

aktivleniw energiyası qanshellilik kem bolsa, reakciya da oǵada tez baradı. 

Aktivleniw energiyası molekulalarınıń jaqınlasıwı hám reakciyaǵa kirisiwuviga 

tosqınlıq etip turatuǵın kúshler (energetikalıq tosıq ) ni jeńiw ushın zárúr. 

Sonday eken, reakciyaǵa sol reakciyanıń energetikalıq to'sig'idan artıqlaw 

energiyaǵa iye bolǵan molekulalar kirisiwedi. Aktivlashgan molekulalalrning 

sanı qansha kóp bolsa, reakciya páti de sonshalıq tez baradı. Molekulalardı 

aktivlentiriw ushın energiya (ıssılıq, jaqtılıq ) sarp etiw etiliwi kerek, mısalı, 

benzindi qosıw. Katalizatorlarning wazıypası aktivleniw energiyasın 

tómenletiwden ibarat. Katalizator bunday reakciyanı aktivleniw energiyası 

tómen bolǵan basqa aylanba jónelis menen atqaradı. Ferment tásir 

mexanizminiń házirgi zaman túsinigine muwapıq, katalitik reakciyada áwele 

enzim 

(E) tásir etetuǵın substrat menen (S) ferment substrat kompleksin payda etedi. 

Keyininen bul kompleks reakciya ónimlerine (M) bóleklenip, ferment erkin 

halda ajralıp shıǵadı : 

E + S ↔ E + M 

Bunda aktivleniw energiyasın azayıwı, reakciyanı sol dárejede tezlestirdi degen 

juwmaq shıǵarmaydı. Aktivleniw reakciyasınıń azayıwı reakciya pátin talay 

asırıp jiberiwi múmkin. Hár bir ferment hár bir katalizator sıyaqlı reakciyanı 

tezletiwde málim bir shegaraǵa iye. 

Sonday eken, ferment baslanǵısh element hám reakciya óniminiń erkin 

energiyasın ózgertiwge tásir etpeydi. 

Fermentlerdiń ferment bolmaǵan katalizatorlarga uqsaslıǵı hám ayırmashılıqları. 

Fermentler hám ferment bolmaǵan katalizatorlar katalizning ulıwma 

nizamlıqlarına bo'ysungan halda tómendegi uqsaslıqlarǵa iye: 

---

7 

 

1. Fermentler tek energetikalıq múmkinshiligi bar reakciyalardı katalizlaydi. 

2. Olar hesh qashan reakciya baǵdarın ózgertirmeydi. 

3. Fermentler qaytar reakciya teń salmaqlılıq jaǵdayın ózgertirmesten reakciyanı 

tezlatadi. 

4. Olar reakciya processinde sarp etiw bolmaydılar. Usınıń sebepinen kletka daǵı 

ferment qandayda bir bir bólekleniw tásirine uchramaguncha isleyveradi. 

Biraq ferment biologiyalıq bolmaǵan katalizatordan birpara tárepleri menen 

parıq etedi. Ayırmashılıqlar fermentlerdiń quramalı belok molekulası ekenligi 

hám dúzilisiniń ayriqshalıǵına baylanıslı. 

1. Fermentativ kataliz tezligi biologiyalıq bolmaǵan katalizatorlarga 

salıstırǵanda talay joqarı. Buǵan sebep fermentler ápiwayı katalizatorlarga 

salıstırǵanda reakciyanıń aktivleniw energiyasın joqarı dárejede azaytadı. 

Mısalı, vodorod qıshqılanıwınıń bólekleniw reakciyasında aktivleniw energiyası 

75, 3 kJ/mol bolıp, onıń qálegen bólekleniwi júdá asteligi nátiyjesinde kóbikshe 

jaǵdayında ajralıp shıǵıp atırǵan kislorod ulıwma sezilmaydi. Reakciyaǵa 

anorganik katalizator - temir yamasa platina qosılsa, aktivleniw energiyası 54, 1 

kJ/mol ga azayadı, reakciya bolsa 1000 ret tezlashadi hám kóbikshe jaǵdayında 

ajralıp shıǵıp atırǵan kislorod kórinedi. vodorod qıshqılanıwın bólekleytuǵın 

katalaza fermenti aktivleniw energiyasın 4 ret pasaytirgani halda qıshqılanıwdıń 

bólekleniw reakciyasın milliard ret tezlestiredi. 

Reakciya joqarı dárejede jedellik menen barıwı nátiyjesinde ajralıp shıǵıp atırǵan 

kislorod kóbikchalari 

―qaynayotgan‖ga uqsaydı. 

Bir ferment molekulası ádetdegi dene temperaturası (37°C) de, bir minuta 

dawamında elementtıń mıńnan millionǵa shekem molekulaların katalizlashi 

múmkin. Anorganik katalizatorlar bunday tezliktegi katalizga iye emes. 

2. Fermentler joqarı dárejedegi spesifiklikka iye, yaǵnıy olardıń katalitik tásiri 

málim túrdegi ximiyalıq reakciya menen shegaralanadı. Ayırım fermentler 

elementtıń tek bir ǵana stereoizomeriga tásir etken, platina hár qıylı 

reakciyalarda katalizator retinde isletiledi, Fermentlerdiń joqarı dárejedegi 

spesifikligi elementlar almasınıwın qatań aǵıs boyınsha jóneltiriwge 

múmkinshilik beredi. 

3. Fermentler ximiyalıq reakciyalardı ―yumshoq‖ sharayatta, yaǵnıy ádetdegi 

basım, joqarı bolmaǵan temperatura (37°C átirapında ) hám ortalıq pH i 

neytralǵa jaqın bolǵan sharayatta katalizlaydi. Bul ózgeshelikleri menen olar 

úlken basım, ortalıq pH i hám temperatura joqarı bolǵan sharayatlarda tásir 

etetuǵın katalizatorlardan parıq etedi. Fermentler belok tábiyaatlı bolǵanlıǵı 

sebepli temperatura hám ortalıq pH ining ózgeriwine seziwsheńligi salıstırǵanda 

---

8 

 

bálent. 

4. Fermentler aktivligin basqarıw múmkin, bul ózgeshelik anorganik 

katalizatorlarga tán emes. Fermentler organizm elementlar almasinuvi tezligin 

ortalıq sharayatına qaray ózgertira aladı, yaǵnıy hár qıylı faktorlar tásirine 

iykemlesiwine múmkinshilik jaratadı. 

5. Fermentativ reakciya tezligi ferment muǵdarına tuwrı proporsional, anorganik 

katalizatorlarda bolsa bunday sáykeslik joq. Usı kórsetkish ferment muǵdarı 

azayǵanda organizmde elementlar almasinuvi tezligin tomenlegenligin hám 

kerisinshe, qosımsha ferment muǵdarın organizm kletkaların jaǵdayǵa 

iykemlesiw múmkinshiligin asqanlıǵın ańlatadı. 

Ápiwayı hám quramalı fermentler. Fermentlerdiń aktiv hám allosterik orayları. 

Beloklar struktura dúzilisiniń barlıq qásiyetleri fermentler ushın da tiyisli bolıp 

tabıladı. Olar da 4 dúzılıw dárejesine iye: baslanǵısh, ekilemshi, uchlamchi hám 

tórtlamchi. Tórtlamchi strukturaǵa iye fermentler protomer (subbirliklar) den 

dúzilgen. Fermentler beloklar sıyaqlı ápiwayı (protein-ferment) hám quramalı 

(proteid-ferment) ga bólinedi. Quramalı fermentlerdi belok bólegi - apoferment 

hám belok bolmaǵan bólegi - kofaktorlardan ibarat. Fermentler kofaktorlari - 

metall ionları hám kofermentlar bolsa organikalıq birikpeler bolıp tabıladı. 

Apoferment hám kofaktor bólek bolsa ferment katalizatorlik sapasına iye 

bolmaydı. Olardı qosılıwı aktiv ferment strukturasın payda etedi hám oǵan 

xoloferment dep ataladı. Kofaktorlar termostabil elementlar, apofement 

qızitilganda ferment aktivligin joǵatadı. 

Fermentativ katalizning spesifikligi hám basqa qásiyetlerin úyreniw aralıq 

kompleksin payda bolıwı, ferment funksional gruppaları substrat molekulasınıń 

ximiyalıq hám keńislikdegi (topografikalıq ) komplementar gruppaları menen 

---

9 

 

munasábetke kiriwi haqqındaǵı juwmaqqa alıp keldi. Bul pikir ferment 

molekulasın reakciyada qatnasatuǵın substrat molekulasına salıstırǵanda ádewir 

ulken ólshemli bolıwınan da kelip shıǵadı. Sonlıqtan, ferment - substrat 

kompleksin payda bolishida substrat molekulası menen ferment peptid shınjırınıń 

shegaralanǵan bólegigine reakciyaǵa kirisiwedi. Fermenttiń aktiv orayı dep 

ferment molekulasın substrat menen birikib, onıń ximiyalıq ózgeriwin 

támiyinleytuǵın bólimlerine aytıladı. 

Bunday wazıypanı ápiwayı hám quramalı fermentlerdiń uchlamchi strukturası 

daǵı bólimleri atqaradı. Quramalı fermentler aktiv orayı quramına kofaktorlar da 

kiredi. Tórtlamchi strukturalı oligomer fermentlerde aktiv oraylar sanı 

subbirliklar sanına teń. 

Ápiwayı hám quramalı fermentlerdiń uchlamchi qurılısında málim bir 

funktsiyanı orınlawshı arnawlı oraylar bar. 

Aktiv oray kóbinese ferment molekulası maydanı daǵı oyıq yamasa sańlaq 

kórinisindegi bólegi bolıp tabıladı. Forması boyınsha aktiv oray onıń ishine 

kiretuǵın substrat molekulasına komplementar - uyqas. Aktiv oray tuzilshi 

fermentti spesifikligi hám katalitik aktivligin támiyinleytuǵın, keńislik málim 

túrde orientasiyalangan funksional gruppalardan ibarat. Olar arasında substratga 

jaqınlıqtı, yaǵnıy spesifik baylanısıwdı támiyinleytuǵın kontakt yamasa baylanıs 

bólegi hám de substratni ximiyalıq ózgeriwin támiyinleytuǵın katalitik aktiv oray 

parq etiledi. 

Ádetde ferment aktiv orayın polipeptid shınjırdıń 12-16 aminokislota qaldıqları 

quraydı. Aktiv oray polipeptid shınjırındaǵı aminokislotalar bir-biri menen 

keńislikdegi taxlanadilar. Bunnan fermentativ aktivlik ushın polipeptid 

shınjırdıń qalǵan bólegin zárúrligi joq, degen juwmaqtı shıǵarıw kerek emes, 

sebebi molekulanıń basqa bólimleri aktiv oraydıń keńislik úsh ólshewli 

konfigurasiyasini belgilep, gruppalardıń reakciya qábiletin támiyinleydi. Aktiv 

oray quramına kóbirek serin, gistidin, glutamin, asparagin, sistein, tirozin, 

---

10 

 

Ser 123 

Phe 120 

CH

2

 

O

 

H 

O 

  

 

CH 

2 

N  H 

H 

O 

CH

3

 

CH 

O  H

2

C 

O 

N 

O 

H  N 

Thr 45 

H 

H 

H 

H 

O 

O 

H 

N 

His 119 

CH

2

 

NH 

C 

O  P  O 

H 

O 

N  C CH

2

  C 

HN 

N  H 

O 

N 

H 

NH

2 

N 

H

2

C 

N 

O 

N 

H 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

12 

H

2

 

His 

H

2

 

Gln 11 

---

11 

 

Treonin, lizin; alipatik aminokislotalardıń gidrofob bólegi hám fenilalaninning 

aromatik halqası kiredi. 

Sanap ótilgen aminokislota qaldıqlarınıń fizikalıq-ximiyalıq ózgeshelikleri 

fermentti substrat menen baylanısıwı jáne onı ózgertiwin támiyinlep beredi. 

Qutbli gruppalar kislotalı yamasa sıltıiy, geyde kislota -sıltıiy (gistidin) 

qasiyetke iye. Ortalıq pH ni ózgeriwi olardıń kislota -sıltıiy ózgesheligin 

ózgertirip, substratning túrli gruppaları menen tásirlesiwge alıp keledi. Quramalı 

fermenttiń aktiv orayındaǵı qaptal radikallari aktiv oray konformatsiyasi ushın 

sharayat jaratadı hám kofaktorning baylanısıwı, orientatsiyasi hám de 

substratning ózgeriwine járdem beredi. 

Ápiwayı fermentlerde aktiv oraydıń baylanıs hám katalitik bólimleriniń 

funksional gruppaları wazıypasın aminokislotalardıń tek qaptal radikallari 

atqaradı. Quramalı fermentlerde bolsa bul processler tiykarınan kofaktorlar 

wazıypası bolıp tabıladı. 

Kataliz processinde fermentlerdiń tómendegi funksional gruppaları qatnasadılar : 

dikarbon aminokislotalarning COOH 

va polipeptid shınjırdıń COOH 

gruppaları ; 

lizin hám polipeptid shınjırdıń NH2 toparı ; argininning guanidin toparı ; 

triptofanning indol toparı ; gistidinning imidazol toparı ; 

serin hám treoninning OH toparı ; 

sisteinning SH hám sistinning disulfid toparı ; metioninning tioefir toparı ; 

tirozinning fenol toparı ; 

alipatik aminokislotalardıń gidrofob shınjırı hám fenilalaninning aromatik 

halqası. Polipeptid shınjırındaǵı sanap ótilgen aminokislota qaldıqları 

ózgeshelikleri ózlerine sáykes keletuǵın substrat menen fizikalıq-ximiyalıq 

baylanısqa kirisiwedi, yaǵnıy aminokislotalardıń gidrofob radikallari 

substratning qutbsiz bólimlerine sáykes keledi. Qutbli gruppalar bolsa kislotalı 

yamasa sıltıiy ózgesheliklerge iye bolǵanlıǵı sebepli ortalıq pH ini ózgeriwi 

olardıń kislota -tıyanaqlı ózgesheliklerin ózgertiredi hám substratning hár qıylı 

gruppaları menen óz-ara tásirleniwine alıp keledi. 

---

12