Гейд етмяк лазымдыр ки, биоэен елементлярин даща эениш йайылмасы тяснифатына эюря, бу елементляр 2 група бюлцнцр: 1) макроелементляр (мигдары 0,001%-дян артыг оланлар) вя 2) микроелементляр



Yüklə 3,64 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə98/137
tarix26.09.2023
ölçüsü3,64 Mb.
#129403
növüDərs
1   ...   94   95   96   97   98   99   100   101   ...   137
Biokimyanın əsasları I cild

 
 
Şəkil 4.4. Yumurta lizosiminin birincili strukturu 
Zülalların bioloji xassələri birincili strukturdan əhəmiyyətli dərəcədə 
asılıdır. Uzunluğuna və tərkibindəki aminturşu qalıqlarının sayına görə bir-
birinə bərabər olan zülal molekullarının xassələri və orqanizmdə həyata 
keçirdiyi funksiyalar bir-birindən fərqlənə bilər. Bu, zülalların tərkibindəki 
aminturşu qalıqlarının növlərinin bir-birindən fərqli olması ilə əlaqədardır. 
Müasir dövrdə müxtəlif zülal növlərinin birincili strukturlarını yuxarıda 
təsvir edilən üsullardan əlavə, onların biosintezini idarə edən məlumat RNT-
sinin nukleotid ardıcıllığına görə də aydınlaşdırmaq mümkündür. Bundan ötrü 
genetik kod cədvəllərindən istifadə edilir. 
2. Zülalların ikincili strukturu.
Zülalları təşkil edən polipeptid zəncirləri 
aminturşu qalıqlarının funksional kimyəvi qruplarının qarşılıqlı təsiri sayəsində 
müəyyən üçölçülü fəza quruluşuna malik olur. Buna
 zülalların konformasiyası
deyilir. Zülalların konformasiyası onların ikincili və üçüncülü strukturları ilə 
əlaqədardır. 
Zülalın 
ikincili strukturu
dedikdə, bir peptid zəncirinin və ya bir-birinin 
qonşuluğunda yerləşən peptid zəncirlərinin funksional kimyəvi qrupları ara-
sında olan hidrogen rabitələri vasitəsilə yaranan fəza strukturu nəzərdə tutulur. 
Rentgenstruktur analiz və elektron mikroskopiyası üsullarının tətbiqi sayəsində 
aydın olmuşdur ki, zülal molekulları əsasən spiralşəkilli struktura malikdir; 
belə fəza strukturunun əmələ gəlməsi məhz hidrogen rabitələrinin təsiri ilə 
əlaqədardır. Hidrogen rabitələri müxtəlif peptid qruplarında olan karbonil 
radikalındakı oksigen atomu ilə amin qrupunun hidrogeni arasında əmələ gəlir. 
Qeyri-kovalent xarakterli hidrogen rabitəsi adi kimyəvi rabitələrə nisbətən zəif 
olmasına görə fərqlənir. 1 mol kimyəvi rabitənin parçalanması üçün, növündən 


148 
asılı olaraq, 84 kc-dən 8400 kc-yə qədər enerji lazım gəldiyi halda, 1 mol 
hidrogen rabitəsinin parçalanmasına sərf edilən enerji 6,3 kc-dən artıq deyil. 
Zülalların ikincili strukturunun yaranmasında hidrogen rabitələrindən başqa, az 
miqdarda disulfid rabitələri də iştirak edir. Bu rabitələr zülal molekulunun 
müxtəlif hissələrini bir-birilə birləşdirməklə, onun tsiklik formaya düşməsinə 
səbəb olurlar. 
Hidrogen rabitələrinin polipeptid 
zəncirlərindəki düzülüşünə görə, zülal-
ların ikincili strukturunun 2 tipi ayırd 
edilir: 1) 

-spiral; 2) 

-struktur və ya 
təbəqəli-büküşlü forma. 

-S p i r a l
strukturu eyni bir polipeptid zəncirinin 
molekuldaxili hidrogen rabitələri hesa-
bına əmələ gəlir. Bu rabitələr polipeptid 
zəncirindəki hər bir peptid rabitəsinin 
karbonil qrupunu onunla qonşuluqda 
olan 4-cü amin qrupu ilə birləşdirir (şəkil 
4.5). Bunun sayəsində polipeptid zənciri 
burğuya və ya spirala bənzəyən fəza kon-
fiqurasiyası əldə edir. Burulmuş polipep-
tid zəncirinin hər bir dövrəsinə orta he-
sabla 3,6 aminturşu qalığı düşür. Elektrik 
pilətəsinin spiralını xatırladan 

-spiralın 
bir-birilə qonşuluqda yerləşən dairələri-
nin arasındakı məsafə 0,54 nm-ə bərabər 
olur. 
Beləliklə, hər bir aminturşu qalığı 
zülal molekulunun ümumi boylama oxu 
ətrafında bir qədər burulmuş vəziyyətdə 
olur; hər aminturşu qalığının hündürlüyü 
isə 0,15 nm (0,54:3,6=0,15 nm) olur. Bu 
məlumatdan aydın olur ki, aminturşu qa-
lıqlarının hər biri 

-spiralın əmələ 
gəlməsində bərabər səviyyədə iştirak 
edir. Zülal molekullarında 

-spiralların 
hər birinin uzunluğu 2,7 nm olur; bu 
böyüklükdə 

-spiralın əmələ gəlməsində 
5 dövrəyə düzülmüş 18 aminturşu qalığı 
iştirak edir. 
Zülal molekullarında polipeptid zəncirlərinin ümumi uzunluğunun orta 
hesabla 70%-ə qədəri 

-spiral şəklində olur; müxtəlif zülallar üçün bu göstərici 
bir-birindən fərqlənir. Məsələn, hemoqlobin molekulunun 

- və 

- polipeptid 
zəncirlərinin ümumi uzunluğunun 75%-ə qədəri, lizosimin uzunluğunun 42%-ə 
qədəri, pepsinin uzunluğunun isə 30%-ə qədəri spirallaşmış vəziyyətdə olur. 
Polipeptid zəncirlərinin spiral şəklində olmayan hissələrində digər struktur 

Yüklə 3,64 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   94   95   96   97   98   99   100   101   ...   137




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©muhaz.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin