Гейд етмяк лазымдыр ки, биоэен елементлярин даща эениш йайылмасы тяснифатына эюря, бу елементляр 2 група бюлцнцр: 1) макроелементляр (мигдары 0,001%-дян артыг оланлар) вя 2) микроелементляр

Шякил 
4.7.
 
Миоглобинин цчцнъцлц
 
структурунун модели
 
Шякил
4.8.
 
Зцлалларын
 
цчцнъцлц
 
структуруну
 
сабитляшдирян
 
рабитяляр
: 1 
–
 
щидроэен
 
рабитяляри
; 2 
–
 
дисулфид
 
рабитяляри
; 
 
3 
–
 
ион
 
рабитяляри
; 4 
–
 molekullarars
ı
 cazib
ə
 q
ü
vv
ə
l
ə
ri 

---

151 
Hidrogen rabitələri
bir aminturşunun yan zəncirinə daxil olan karboksil 
qrupunu digər aminturşunun 
–
NH
2
, -OH və ya 
–
SH radikalları ilə birləşdirir və 
polyar rabitə xassəsinə malik olur; 
disulfid 
(-S-S-) 
rabitələri
polipeptid 
zəncirinin müxtəlif hissələrində yerləşən sistein qalıqları arasında kovalent 
əlaqələr yaradır. 
İon rabitələri
(və ya elektrostatik rabitələr) lizin, histidin 
aminturşularının yan zəncirlərində olan yüklü amin hissəcikləri ilə monoamin-
dikarbon turşularının (asparagin və qlutamin turşuları) amin qrupundan uzaqda 
yerləşən karboksil radikallarını birləşdirir. 
Hidrofob xassəli rabitələr 
–
 
amin-
turşuların qeyri-polyar yan zəncirləri arasında olan cazibə qüvvələri (Van-der 
Vaals qüvvələri) hesabına əmələ gələn rabitələrdir; bunlar alanin, valin, 
izoleysin, metionin, fenilalanin kimi neytral aminturşuların su mühitində bir-
birinə cəzb edilməsi sayəsində əmələ gəlir və aminturşu rabitələrinin bütün 
digər növlərinə nisbətən zəif olur. Yuxarıda sadalananlardan əlavə, polipeptid 
zəncirlərinin müxtəlif hissələri arasında nadir hallarda 
efir rabitələrinə
də 
təsadüf edilir; monoamindikarbon turşularının karboksil qrupları ilə hidrok-
siaminturşuların (serin, treonin) 
–
OH qrupları arasında efir rabitələri yarana 
bilər. 
Beləliklə, polipeptid zəncirlərinin üçüncülü strukturunu onun tərkibindəki 
aminturşuların yan radikallarının xassələri və bu molekulları əhatə edən 
mikromühit müəyyənləşdirir. Müasir dövrdə mövcud olan elmi təsəvvürlərə 
görə, zülalların üçüncülü strukturu peptid zəncirində aminturşuların yerləşmə 
ardıcıllığından əhəmiyyətli dərəcədə asılı olsa da, ribosomda zülal sintezi başa
çatdıqdan sonra formalaşır; aminturşuların yan radikallarının su molekulları ilə 
qarşılıqlı təsiri bu prosesin əsas hərəkətverici qüvvəsidir. Zülal molekulları su 
mühitində öz tamlıqlarını mühafizə etmək üçün ən az enerji sərf edə biləcək 
forma almağa çalışır. Buna görə, aminturşu qalıqlarının qeyri-polyar xassəli 
yan zəncirləri (hidrofob hissəciklər) sanki sudan “gizlənməyə” çalışaraq, 
molekulun daxili hissəsində mövqe tutur; hidrofil (polyar) hissəciklər isə zülal 
molekulunun hidrofob nüvəciyini xaricdən əhatə edərək, su molekulları ilə 
təmasda olur; bu şəraitdə polipeptid zəncirinin müxtəlif hissəcikləri bükülür və 
üçölçülü fəza konformasiyası əmələ gətirir; zəncirlərin bükülmüş hissələrində 
spiralşəkilli struktur olmur; bu sahələrdə çox vaxt peptid rabitəsi sahəsində 
amin qrupu hidrogeninə malik olmayan (və buna görə də hidrogen rabitəsinə 
girə bilməyən prolin və oksiprolin) və ya yan radikalı çox qısa (yalnız bir 
hidrogen atomundan ibarət) olan qlisin qalığı yerləşir. Digər aminturşu qalıq-
ları polipeptid zəncirlərinin 

- və 

- strukturlarının əmələ gəlməsində iştirak 
edir. Üçüncülü fəza konfiqurasiyasına malik olan zülalların molekul zəncir-
lərinin müxtəlif hissələrində 

-spirala, 

-struktura və qeyri-müəyyən quruluşlu 
yumaqcıq şəklində olan törəmələrə təsadüf edilir. Bunların müxtəlif nisbətli 
kombinasiyaları sayəsində zülal molekulu spesifik üçüncülü konformasiya əldə 
edir. Fiziki və kimyəvi amillərin təsiri nəticəsində zülalların spesifik bioloji 
funksiyalarını itirməsi bu konfiqurasiyanın pozulması ilə əlaqədardır.
Pertid zəncirinə 200-dən artıq aminturşu qalığı daxil olan zülal mole-
kullarının fəza strukturunda çox vaxt bir neçə (2 və daha artıq) domen aşkar 
edilir. Domen qlobulyar zülalın molekulunu təşkil edən polipeptid zəncirinin 
həmin zəncirin digər hissələrindən asılı olmadan fəza kontormasiyası əmələ 

---

152 
gətirən bölməsi olub, üçüncülü strukturun tərkib hissəsini təşkil edir. Bəzi 
hallarda polipeptid zəncirinin müxtəlif struktur hissəciklərini də domen 
adlandırırlar. Zülal molekulunun domenlərini bir-birindən ayırmaq üçün onları 
bir-birinə birləşdirən düzxətli polipeptiz zənciri hissələrini asanlıqla hidroliz 
edən proteolitik fermentlərin təsirindən istifadə edilir. Bəzən bu üsulla ayrılan 
domenlər öz ilkin funksiyalarını saxlaya bilir.