Гейд етмяк лазымдыр ки, биоэен елементлярин даща эениш йайылмасы тяснифатына эюря, бу елементляр 2 група бюлцнцр: 1) макроелементляр (мигдары 0,001%-дян артыг оланлар) вя 2) микроелементляр

 
____________________ 
Qeyd:
Cədvəldə əsasən müvafiq aminturşuların karboksil qruplarının əmələ gətirdiyi peptid 
rabitələrini hidroliz edən fermentlər (karboksipeptidazalardan və termolizindən başqa) 
göstərilmişdir. Məsələn, tripsin arginin və lizinin karboksil qruplarının peptid rabitə-
lərinə hidrolitik təsir göstərir. 
 
Hidrazinin təsirinə uğradılmış zülalın hidrolizatında karboksil qrupunu 
peptid rabitəsinin yaranmasına sərf edən aminturşuların hamısı hidrazinlə 
birləşmiş vəziyyətdə olur, karboksil qrupu sərbəst olan aminturşu isə dəyişikliyə 
uğramamış şəkildə tapılır. 
Yuxarıda göstərilən tədqiqat üsullarından heç biri ayrılıqda, peptid 
zəncirinin strukturu haqqında tam etibarlı nəticə çıxarmağa kifayət etmir. Buna 
görə, adətən belə tədqiqatlar kompleks şəkildə aparılır, sonra isə müxtəlif 

---

144 
tədqiqatların nəticəsi müqayisəli şəkildə təhlil edilməklə, öyrənilən zülalın 
strukturu haqqında nəticə çıxarılır. 
Yuxarıda göstərildiyi kimi, izah edilən üsul-
ların köməyilə ilk dəfə insulin molekulunun struk-
turu öyrənilmişdir. F.Sengerin (1954) tədqiqatı 
sayəsində aydın olmuşdur ki, insulin molekulu bir-
birilə 2 disulfid rabitəsi vasitəsilə birləşmiş 2 ədəd 
peptid zəncirindən ibarətdir (şəkil 4.2). Bu zəncir-
lərin birində 21, digərində isə 30 aminturşu qalığı 
vardır. Zəncirlərdən birincisini A, ikincisini isə B 
hərfləri ilə işarə edirlər. Zəncirlərin arasında disul-
fid körpücüyü əmələ gətirən sistein qalıqlarının bir 
cütü A və B polipeptidlərinin aminturşu qalıqları 
sırasında 7-ci yerləri tutur, digər disulfid körpücü
-
yünü A-zəncirinin aminturşu sırasında 20-ci, B-
zəncirinin sırasında isə 19-cu yeri tutan sistein 
qalıqları təşkil edir. Bunlardan əlavə, A zəncirində 
aminturşu sırasının 6 və 11-ci yerlərini tutan sis-
tein qalıqları da öz aralarında daxili disulfid rabi-
təsi yaratmış vəziyyətdədir. Qeyd etmək lazımdır 
ki, insulin – molekul strukturu tam aydınlaş-
dırılmış ilk zülaldır. Onun strukturunun müəyyən-
ləşdirilməsi Frederik Şengerə Nobel mükafatı 
qazandırmışdır.
İnsulinin kimyəvi quruluşunun aydınlaşdırıl-
ması daha mürəkkəb quruluşlu zülalların struktu-
runun öyrənilməsi sahəsində aparılan tədqiqatlar 
üçün başlanğıc olmuşdur. 1960-cı ildə S.Mur və 
U.Şteynin rəhbərliyi altında işləyən bir qrup 
tədqiqatçı ribonukleaza fermentinin strukturunu 
aydınlaşdırmağa müvəffəq oldu. Ribonukleaza 
–
molekul kütləsi 13700 olan yeganə polipetid zənci-
rindən ibarətdir. Tərkibinə 124 aminturşu qalığı 
daxil olan ribonukleazanın molekul zənciri spiral 
şəklində burulur. Onun molekulunun müxtəlif 
hissələri 4 disulfid rabitəsi vasitəsilə bir-birinə 
birləşir (şəkil 4.3). İnsulin və ribonukleazanın 
ardınca oksitosin, vazopressin, melanotrop və adrenokortikotrop hormonlar, 
qlükaqon, hemoqlobin, sitoxrom C, lizosim, tütün mozaikası xəstəliyinin 
törədicisi olan virusun zülalı və b. zülalların molekul strukturu öyrənilmişdir. 
XX əsrin 70-ci illərindən sonra daha iri molekullu zülalların strukturunun 
öyrənilməsinə başlanılmışdır. Bunlardan molekul strukturuna 1300 aminturşu 
qalığı daxil olan insan immunoqlobulinini (C. Edelman, R.Porter), RNT-
polimerazanın 1342 və 1407 aminturşu qalığından ibarət olan 

- və 

1
-
polipeptid zəncirlərini (Yu.A.Ovçinnikov və b.), 412 aminturşu qalığından 
ibarət olan aspartatamintransferazanı (A.E.Braunşteyn, Yu.A.Ovçinnikov və 
b.) göstərmək olar. Ümumiyyətlə, indiyə qədər onminlərlə zülal növünün mole-
kul strukturu tam öyrənilmişdir. Bunların əksəriyyətinin təbabət üçün böyük