Гейд етмяк лазымдыр ки, биоэен елементлярин даща эениш йайылмасы тяснифатына эюря, бу елементляр 2 група бюлцнцр: 1) макроелементляр (мигдары 0,001%-дян артыг оланлар) вя 2) микроелементляр

1) A-B-C qlisil-alanil-serin 
2) A-C-B qlisil-seril-alanin 
3) B-A-C alanil-qlisil-serin 
4) B-C-A alanil-seril-qlisin 
5) C-A-B seril-qlisil-alanin 
6) C-B-A seril-alanil-qlisin 
Hesablamalardan aydın olur ki, 4 aminturşu (1x2x3x4)=24, beş aminturşu 
–
120, altı aminturşu 720 oliqopeptid izomeri əmələ gətirə bilər. 10 aminturşu 
qalığından əmələ gələn peptid zəncirində monomerlərin hərəsi 1 dəfə iştirak 
edərsə, onun 362 000 izomeri ola bilər. Təbii mənbələrdən alınan zülalların 
tərkibində 20 növ aminturşu qalığı olduğunu nəzərə alsaq, aydın olar ki, 
tərkibinə bu qədər aminturşu növünün hərəsindən 1 ədəd daxil olan peptidin 
2,4x10
18
izomeri ola bilər. Nəzərə almaq lazımdır ki, zülalların strukturuna 
daxil olan aminturşu qalıqlarının sayı müxtəlifdir və hər bir zülal molekuluna 
eyni aminturşu növündən müxtəlif sayda daxil ola bilər. Beləliklə, aydın olur 
ki, canlı təbiətdə olan zülalların növləri olduqca müxtəlifdir. İndiyə qədər təkcə 
E.Coli bakteriyalarının tərkibində 3000-ə qədər zülal növü aşkar edilmişdir. 
İnsan orqanizmində isə zülal növlərinin sayı 35 minə yaxındır. Göstərilən 
faktlar hər hansı bir zülal növünün tam təmiz halda alınmasının və struk-

---

138 
turunun müəyyənləşdirilməsinin nə dərəcədə çətin problem olduğunu nümayiş 
etdirir. Bütün bunlara görə, XX əsrin ikinci yarısına qədər zülalların molekul 
strukturunun müəyyənləşdirilməsi və kimyəvi sintez üsulu ilə alınması qeyri-
mümkün hesab edilirdi. Lakin 1954-cü ildə F.Senger molekuluna 51 aminturşu 
qalığı daxil olan insulinin strukturunu öyrənməklə, bu problemin həllinin qeyri-
mümkünlüyü haqqında fikirləri alt-üst etdi. Sonralar müxtəlif alimlərin səyləri 
nəticəsində çoxlu sayda zülalların molekul strukturlarında aminturşu ardıcıllığı 
aydınlaşdırıldı və onların bir hissəsi laboratoriya şəraitində sintez edildi.
Müasir dövrdə kifayət qədər yüksəksəviyyəli texniki təchizata malik olan 
elmi-tədqiqat laboratoriyalarında müxtəlif zülalların birincili strukturunun 
öyrənilməsi davam etdirilir. Bu məqsədlə ilk növbədə digər qarışıqlardan 
təmizlənmiş zülal tam hidroliz edilərək, müxtəlif aminturşu növlərinə ayrılır və 
zülalın molekul kütləsinə görə, onun tərkibində olan aminturşuların nisbi miq
-
darı hesablanır. Lakin zülalların strukturu haqqında tam təsəvvür əldə etmək 
üçün onların hansı aminturşu qalıqlarından ibarət olduğunun aydınlaşdırılması 
kifayət etmir. Əsas məsələ aminturşuların zülal molekulunda hansı ardıcıllıqla 
yerləşdiyinin aydınlaşdırılmasından ibarətdir. Bundan ötrü, zülalları natamam 
hidroliz etdirərək, xırdamolekullu peptidlərə parçalayır və ayrılıqda götürülmüş 
peptid zəncirlərində aminturşu ardıcıllığını müəyyənləşdirirlər. Beləliklə, bu 
tədqiqatın əsas mərhələlərindən biri 
–
polipeptid zəncirlərinin xırdamolekullu 
peptidlərə (oliqopeptidlərə) parçalanmasıdır. Bundan ötrü, aminturşu rabitə-
lərinə seçici təsir göstərən kimyəvi vasitələrdən və fermentlərdən istifadə edilir. 
Yəni bu zaman elə reaktiv və fermentlərdən istifadə edilir ki, onlar yalnız 
müəyyən bir aminturşunun peptid rabitələrini hidroliz edir, başqa aminturşu 
rabitələrinə isə təsir göstərmir. Məsələn, metioninin peptid rabitələrinə 
bromsianidlə (CNBr), asparagin və qlisinin peptid rabitələrinə hidroksilaminlə, 
triptofan qalıqlarına N-bromsuksinamidlə təsir göstərmək olar. Adətən zülal 
molekullarında metionin qalıqları başqa aminturşu qalıqlarına nisbətən az olur. 
Buna görə, zülalları oliqopeptidlərə parçalamaq üçün bromsianiddən istifadə 
edilməsi daha əlverişlidir, çünki bu zaman əmələ gələn oliqopeptidlərin sayı az 
olur və onlar asanlıqla fraksiyalara ayrılır. Zülalların hidrolizinin fermentativ 
üsulları da bəzi proteolitik fermentlərin peptid rabitələrinə seçici surətdə 
spesifik təsir göstərmək xassəsinə əsaslanır. Məsələn, tripsin 
–
arginin və 
lizinin, ximotripsin isə 
–
triptofan, tirozin və fenilalaninin peptid rabitələrinə 
hidrolitik təsir göstərir (cədvəl 4.9.). Zülalların natamam hidrolizi üçün bir sıra 
bakterial mənşəli proteazalardan da istifadə edilir. Bu əməliyyatdan sonra 
natamam proteoliz nəticəsində əmələ gəlmiş oliqopeptidləri elektroforez və 
xromatoqrafiya üsulları vasitəsilə fraksiyalara ayırıb, tərkiblərini öyrənirlər. 
Zülal molekulunun tərkibində disulfid rabitələri vasitəsilə bir-birilə 
rabitədə olan müxtəlif polipeptid zəncirləri olarsa, onları ayırmaq üçün
performiat turşusundan istifadə edilir. Bu turşu disulfid
rabitələrinə oksidləşdirici təsir göstərərək, onların parçalanmasına səbəb olur. 
O 
(H
–
C
–
O
–
OH)

---

139 
Alınan polipeptidlərin hidrolizindən sonra sərbəst hala keçən sistein 
turşusunun miqdarını təyin etməklə, zülal molekulunda olan disulfid 
rabitələrinin sayı haqqında nəticə çıxarmaq olar. Qeyd etmək lazımdır ki, bu 
metodun tətbiqi zamanı zülalların tərkibində olan triptofan qalıqları da 
oksidləşir. Buna görə tərkibində triptofan qalıqları olan zülalları performiat 
turşusu vasitəsilə tədqiq etmək məsləhət görülmür.
Bu tədqiqatın ən məsuliyyətli mərhələsi ümumi zülal molekullarında və 
onların hissəvi hidroliz məhsulu olan oliqomerlərdə aminturşu qalıqlarının han-
sı ardıcıllıqla düzüldüyünün aydınlaşdırılmasından ibarətdir. Bundan ötrü, 
xüsusi kimyəvi üsullar vasitəsilə polipeptid zəncirlərinin uc hissələrində yerlə-
şən aminturşuların növü aydınlaşdırılır, sonra isə həmin aminturşular hidrolizə 
uğradılıb, onlardan sonra gələn aminturşu qalıqları tədqiq edilir. Polipeptid 
zəncirlərinin amin qrupu sərbəst olan və karboksil qrupu sərbəst olan uclarının 
(N-terminal və C-terminal hissələr) tədqiqi bir-birindən fərqlənir.