Hd nbiyev şrabin kimyasi

Birkomponentli fermentlYr hidroliz olunduqda yaln©z amin­­turｺulara ayr©l©rlar. ﾝkikomponentli fermentlYr hidroliz olun­­duqda isY sadY zlalla yanaｺ©, hYm dY qeyd olunan qeyri-zü­lal tYbiYtli maddYlYrY ayr©l©rlar. Birkomponentli fermentlYrY - apo­ferment, ikikomponentli fermentlYrY isY koferment deyilir. Bun­lar©n birlikdY aktiv ferment kompleksinY xoloferment de­yi­lir.

FermentlYri tYmiz halda kristallik formada almaq, onla­r©n aminturｺu tYrkibini mYyyYn etmYk, polipeptid zYncirindY amin­­turｺular©n dzlmY ard©c©ll©n© rYnmYk 輟x 躡tindir. TY­­miz halda al©nm©ｺ fermentlYr (kokarboksilaza, streptokinaza, ATF-aza, lidaza, insulin vY s.) insanlarda mxtYlif xYstYliklYrin mü­­alicY olunmas©nda geniｺ istifadY olunur. ﾝnsulini tYmiz halda al­d©na gY 1956-c© ildY ingilis alimi F.SengerY No­bel mü­ka­fa­t© verilmiｺdir. Btn fermentlYr spesifik xsu­siy­yY­tY ma­lik­dir­lYr. FermentlYr spesifik olmaqla yaln©z bir maddY­nin YmYlY gYl­mYsini vY ya par軋lanmas©n© kataliz edirlYr. Spe­si­fik­liyinY gö­rY fermentlYr ç qrupa bnrlYr.

MtlYq spesifikliyY malik.

Qrup spesifikliyinY malik.

SterokimyYvi spesifikliyY malik.

MtlYq spesifikliyY malik fermentlYr yaln©z bir maddYni ka­taliz edirlYr. MYsYlYn, saxaraza fermenti yaln©z saxarozan©n qlü­kozaya vY fruktozaya ayr©lmas©n© kataliz edir. Qrup spesi­fik­­liyinY malik fermentlYr mxtYlif qruplar©n krlmYsinY tY­sir gtYrirlYr. SterokimyYvi spesifikliyY malik fermentlYr isY bir maddYnin iki optik izomerindYn yaln©z birinY tYsir gtYrir­lYr.

FermentlYrin aktivliyinY tYsir edYn amillYr dY m­cud­dur. FermentlYrin aktivliyinY mhitin temperaturu, hidrogen ion­­lar©n©n qat©l© vY baｺqa faktorlar tYsir gtYrir. Fermentin ak­­tiv­liyinin artmas© biokimyYvi reaksiyalar©n gediｺini srYt­lYn­di­­rir. FermentlYrin fYaliyyYti 30-400C-dY daha aktiv olur. Tem­pe­­ratur 500C-dYn yuxar© qalxd©qda fermentlYrin aktivliyi, on­la­r©n tYsir mexanizmi zYiflYyir, 70-800C-dY isY onlar©n YksY­riy­yY­ti inaktivlYｺir, daha dousu reaksiyan©n gediｺinY tYsir gtYrY bil­­mir.

Qida mYhsullar©n©n keyfiyyYti fermentlYrin aktiv­liyin­dYn 輟x as©l©d©r. Fermentin aktivliyi artd©qca qida maddYlYrinin tYr­­ki­bini tYｺkil edYn zvi vY qeyri-zvi maddYlYrin par­軋­lan­ma­s© srYtlYnir. Ona gY dY bitki vY heyvan mYnｺYli qida maddY­lY­­ri aｺa temperaturda saxlan©l©r ki, onun tYrkibindYki fer­ment­lYr aktivlYｺmYsin. FermentlYrin aktiv­liyinin dYyiｺmYsi ｺYrab©n key­­fiy­yYtinY dY tYsir gtYrir. BelY ki, keyfiyyYtli ｺYrab istehsal et­­mYk çn onu btn il Yr­zin­dY eyni temperatur rejimindY sax­la­­maq laz©md©r.

Ferment­lY­rin aktivliyinY tYsir edYn Yn Ysas g­tY­­ri­ci­lYrdYn biri dY qeyd olundu kimi mhitin pH-d©r. Bitki fer­­mentlYrinin YksYriyyYti pH-© 4,5,0 aras©nda olduqda daha fY­­al olurlar. FermentlYrin aktivliyinY bYzi metallar, xYk duzu, SO2 vY sair faktorlar da tYsir gtYrir. ﾜzm ｺirYsinin vY ｺYra­b©n fermentlYri SO2-nin tYsirindYn aktivliyini azald©rlar. Bir qrup fermentlYr dY vard©r ki, onlar kompleks ｺYkildY ard©c©l ola­raq mhitY tYsir gtYrirlYr. BelY fermentlYrY multiferment kom­­pleksi deyilir.

Hal-haz©rda 3000-dYn art©q fermentin olmas© mYyyYn edil­miｺdir. Lakin onlardan yaln©z 300-Y yax©n© tYmiz halda, kris­tallik for­ma­da al©nm©ｺd©r. BeynYlxalq tYsnifata gY fer­ment­lYr 6 sinfY bö­lü­nr.

Oksidoreduktazalar. Bu sinfY aid olan fermentlYr ok­sid­lYｺ­­mY­-­reduksiya reaksiyalar©n© kataliz edirlYr.

Transferazalar. Bu fermentlYr mxtYlif kim­­yYvi radi­kal­­lar©n bir molekuldan digYrinY krl­mY­­sini kataliz edir­lYr.

Hidrolazalar. Bu sinfY aid fermentlYr suyun iｺtirak© ilY ge­dYn re­ak­siyalar© kataliz edirlYr.

Liazalar. Suyun iｺtirak© olmadan baｺ verYn bioloji reak­si­­yalar© kataliz edirlYr.

ﾝzomerazalar. Canl© orqanizmlYrdY gedYn izomerlYｺmY pro­seslYrini kataliz edirlYr.

Liqazalar vY ya sintetazalar. ATF-in par軋lanmas©ndan ay­r©lan enerjidYn istifadY etmYklY sa­dY birlYｺmYlYrdYn da­ha mrYkkYb maddYlYrin sinte­zin­dY iｺtirak edirlYr.

FermentlYri adland©rmaq çn onun tYsir etdiyi sub­stra­t©n ad©­na uyn olaraq 殿zaｺYkil輅si YlavY olunmas© qYbul olun­muｺ­­dur. HYr bir fermentin iki hYrfdYn (FT) vY dd rYqYmdYn iba­rYt ｺifri olur.

Birinci rYqYm fermentin hans© sinfY aid oldu­­­nu g­tY­rir. ﾝkinci rYqYm yar©msinfi, çncrYqYm yar©m-ya­r©m­sin­fi, ddncrYqYm isY fermentin yar©m-yar©mqrupdak© s©­ra n­rY­sini gtYrir.

Bu prosesi amilaza timsal©nda sxematik ola­raq aｺadak© kimi gtYrmYk olar.

amilaza FT 3 2 1 1
Hidrolazalar
Yar©msinif

karbohidrolazalar

Yar©m-yar©msinif

qlikonazalar

Yar©m-yar©msinifdYki

s©ra nrYsi

ﾜzmdY vY ｺYrabda btn siniflYrY aid fermentlYrY rast gY­linir. Ancaq zmdY vY ｺYrabda I vY III siniflYrY aid bir 輟x fer­mentlYrin bioloji rolu, aktivliyi, izoformalar© vY s. tYsir me­xa­nizmlYri daha geniｺ rYnilmiｺdir. BYzi fermentlYrin bioloji ro­lu haqq©nda q©sa mYlumat aｺadak© kimidir.
Oksidoreduktazalar (FT-1)
Bu sinif fermentlYr 21 yar©msinfY bnrlYr. Bunlardan aｺa­da qeyd olunan 6 yar©msinfin tYsir mexanizmi zmdY vY ｺY­rabda daha yaxｺ© rYnilmiｺdir.

FT

1.1 ｨCCHｨC
1.2 >CｨCOH
1.3 ｨCCH2ｨCCH2ｨC
1.4 ｨCCHｨCNH2
1.5 ｨCCHｨCNH
NADH; NADPH
Oksidoreduktazalar©n 500-dYn art©q nmayYndYsi m­cud­dur.

Bu sinif fermentlYr dehidrogenazalara vY peroksidaza­la­ra ay­r©­l©rlar. Dehidrogenazalar lYri dY iki yerY bnrlYr.

Aerob dehidrogenazalar;

Anaerob dehidrogenazalar.

Aerob dehidrogenazalar (o-difenoloksidaza, askorbat­ok­­si­da­za, laktatdehidrogenaza vY s.) oksidlYｺYn maddYlYrdY (kar­bo­hid­ratlar, yaar, zlallar vY s.) hidrogeni al©b, oksigenY ve­­rir. Anaerob dehidrogenazalar (alkoldehidrogenaza, malat­de­hid­­­ro­genaza, suksinatdehidrogenaza vY s.) isY oksidlYｺYn mad­dY­­lYrdYn hidrogeni al©b, oksigenY yox baｺqa maddYlYrY, o cm­lY­dYn fermentlYrY verir.

Anaerob dehidrogenazalar©n kata­liz et­dik­lYri reak­si­ya­lar­­da oksigen iｺtirak etmir. Aerob vY anae­rob de­hid­ro­ge­na­za­la­r©n zmdY vY ｺYrabda rolu bkdr. ﾜzü­mn vY ｺYrab©n key­fiy­­yYti dehidrogenazalardan 輟x as©­l©­d©r. ﾜzm­dY vY ｺYrabda de­­hid­rogenazalardan o-difenoloksida­za, askor­bat­­oksidaza, al­kol­dehidrogenaza, malatdehidrogenaza, laktat­de­hid­rogenaza, suk­sinatdehidrogenaza vY qeyrilYri daha yaxｺ© ­rYnilmiｺdir.

BYzi aerob dehidrogenazalarla tan©ｺ olaq. Aerob de­hid­ro­genazalara oksidazalar da deyilir. ﾜzmdY vY ｺYrabda ae­rob de­hidrogenazalardan Yn geniｺ rYnilYn ferment o-di­fe­no­l­ok­si­da­zad©r (FT.1.14.18.2). Bu ferment orto vY para dife­nol­la­r©n or­to-xinona 軻vrilmYsini kataliz edir.

OH C=O

OH +ｽ O2 HC C=O + H2 O

HC CH

CH

Pirokatexin O-xinon

O-difenoloksidaza fermenti zmdY vY ｺYrabda niｺ ya­y©lm©ｺd©r. Bu fermentin zmdY vY ｺYrabda izoformalar© da mü­YyyYn edilmiｺdir. ﾜzmn vY ｺYrab©n rYnginin dYyiｺmYsi, tnd­lYｺmYsi bu fermentin aktivliyinin artmas©ndan as©l©d©r. ﾜzmn emal© vY ｺYrab©n haz©rlanmas© proseslYrindY elY rejim se­輅l­mYlidir ki, bu ferment aktiv olmas©n, Yks halda mYhsulun rYn­ginin dYyiｺmYsinY vY keyfiyyYtinin aｺa dºmYsinY ｺYrait ya­ranacaqd©r. Bu ferment kimyYvi tYbiYtinY gY metalloprote­id­­lYrY aiddir. Onun tYrkibindY aktiv qrup kimi 0,2-0,3% mis var­d©r. ﾜzmdY vY ｺYrabda aerob dehidrogenazalardan Yn 輟x bio­loji rolu olan fermentlYrdYn biri dY askorbatoksidazad©r. As­kor­batoksidaza (FT.1.10.3.3) fermentinin tYsiri ilY askorbin tur­ｺu­su D-hidroL-askorbin turｺusuna 軻vrilir.

Qida mYhsullar©nda, o cmlYdYn zmdY vY ｺYrabda as­kor­­bin turｺusunu vY ya C vitamininin miqdarca azalmas© as­kor-bat­oksidaza fermentinin aktivliyinin artmas© ilY YlaqYdar­d©r. ｪY­rab© elY temperatur rejimindY saxlamaq laz©md©r ki, onun tYr­ki­bindYki ferment askorbatoksidaza aktiv formaya ke輓Ysin. Ae­rob dehidrogenazalardan laktatdehidrogenaza fermenti zm ｺi­rYsinin q©cq©rmas© prosesindY daha aktiv formada olur. ｪY­rab­da sirkY turｺusunun YmYlY gYlmYsindY Ysas sYbYblYrdYn bi­ri dY laktatdehidrogenaza fermentidir. Bu fermentin aktiv­li­yi­nin art­mas© nYticYsindY ｺYrabda sirkY turｺusu YmYlY gYlir. Laktat­de­hid­rogenaza (FT.1.1.1.27) fermenti sd turｺu­su­nun sirkY tur­ｺu­su­na 軻vrilmYsini kataliz edir.

LDG

CH3CHOHCOOH + O2 CH3COOH + H2O + CO2

sd turｺusu sirkY turｺusu
Anaerob dehidrogenazalar. Bu qrup fermentlYr reaksi­ya­­n©n gediｺini oksigensiz mhitdY kataliz edirlYr. ﾜzmdY vY ｺY­­rabda anaerob dehidrogenazalardan alkoldehidrogenaza, ma­lat­­dehidrogenaza, suksinatdehidrogenaza vY qeyrilYri daha ge­niｺ rYnilmiｺdir. Anaerob dehidrogenazalar YsasYn ikikom­po­nent­­li fermentlYrdir. Onlar©n YksYriyyYtinin aktiv qruplar© NAD (ni­­ko­­tinamidadenindinukleotid) vY NADP (nikotinamid­adenin­di­­nuk­leo­tidfosfat)-d©r. Bu fermentlYrin aktiv qruplar©n©n tYrki­bin­­dY PP vitamini olur. ﾜzmdY PP vitamini az olduqda bu qrup fermentlYrin sintezi pozulur. Bu da q©cq©rma prosesinin nor­mal getmYsinY pis tYsir gtYrir. Anaerob dehidrogenazalar spirt q©cq©rmas© prosesindY mhm rol oynay©rlar. Spirt q©c­q©r-ma­s©nda Yn aktiv fermentlYrdYn biri alkoldehid­roge­na­za­d©rｨC(FT.1.1.1.1). Bu fermentin tYsiri ilY q©cq©rma prosesindY YmYlY gY­lYn etil spirti sirkY aldehidinY 軻vrilir.

O

CH3CH2OH + NADP ｡CH3C + NADP + H+

etil spirti H

sirkY aldehidi

Malatdehidrogenaza (FT.1.1.1.37) fermenti dY anaerob de­­hid­ro­genazalara aiddir. Bu ferment zm ｺirYsinin q©c­q©r­ma­s© zaman© alma turｺusunun quzuqulaq sirkY turｺusuna 軻vril­mY­si­ni kataliz edir.
COOHｨCCH2ｨCCHOHｨCCOOH + NAD ｡æ

alma turｺusu

｡COOHｨCCH2ｨCCOｨCCOOH + NADｷH2

quzuqulaq sirkY turｺusu

Anaerob dehidrogenazalar©n zmdY vY ｺYrabda Yn 輟x tY­­­sa­­df olunan fermentlYrindYn biri dY suksinat­dehid­ro­gena­za­d©r. Bu fermentin aktiv qrupu flavinmononukleotid (FMN) vY fla­­vinadenindinukleotiddir (FAD). Suksinatdehidrogenaza fer­men­­­­ti­nin aktiv qrupunun tYrkibindY B2 vitamini vY ya ribo­fla­vin dY vard©r. Ona gY dY bu fermentY flavin fermenti dY deyi­lir. Suksinatdehidrogenaza fermenti q©cq©rma prosesin­dY fYal iｺ­­ti­rak edYrYk kYhrYba turｺusunun fumar turｺusuna 軻vrilmYsini ka­­taliz edir.

+ FAD

COOHｨCCH2ｨCCH2ｨCCOOH COOHｨCCH=CHｨCCOOH +

kYhrYba turｺusu fumar turｺusu + FADｷH2

ﾜzmdY vY ｺYrabda peroksidaza fermentinin bioloji rolu ge­­niｺ rYnilmiｺdir. HYtta peroksidaza fer­men­tinin bir ne躡 mo­lekulyar formalar© da zmdY vY ｺYrabda mYyyYn edil­miｺ­dir. Perok­sidaza (FT 1.11.1.7) anaerobdehidrogenaza­la­ra aid olub, hid­rogen peroksidin tYsiri ilY bioloji oksidlYｺmYni srYt­lYn­dirYn fer­mentdir. Bu ferment zm ｺirYsinin q©cq©rmas© za­ma­n© poli­fe­nollar©n vY bir s©ra aromatik aminlYrin hidrogen pe­rok­sidin iｺti­rak© ilY oksidlYｺmYsini kataliz edir.

peroksidaza

AH2 + H2O2 A + 2H2O
Peroksidaza fermentinin tYrkibindY zlalla yanaｺ© 20% dY karbohidrat olur. Ona gY dY bu ferment mrYkkYb zü­lal­la­r©n nmayYndYsi olan qlkoproteidlYrY aid edilir. Q©cq©rma pro­se­si zaman© YmYlY gYlmiｺ hidrogen peroksid (H2O2) katalaza fer­mentinin tYsiri ilY zYrYrsizlYｺdirilir. Katalaza fermenti bitki­lYr­dY, o cmlYdYn zmdY geniｺ yay©lmaqla toxuma tYnYffspro­sesindY YmYlY gYlYn hidrogen peroksidi suya vY molekulyar ok­si­genY par軋lay©r.

katalaza

2H2O2 2H2O + O2
Katalaza fermentinin katalizi nYticYsindY canl© hceyrY­lYr, o cmlYdYn insanlar hidrogen peroksidin zYrYrli (toksiki) tY­sirindYn qorunur.

FermentlYr hceyrYnin mxtYlif orqanoidlYrindY olur. MY­­sY­lYn, elY fermentlYr vard©r ki, onlar xloroplastlarda, elYlYri dY vard©r ki, mitoxondriyalarda lokalizY olunmuｺlar. Multifer­ment­­lYr isY hceyrYdY bir-birinY yax©n yerlYrdY olurlar. ﾜzü­mn tYrkibindY olan oksidoreduktazalar onun qab©nda vY lY­tin­dY ｺirYsinY nisbYtYn daha aktiv olurlar.

ﾜzm tam yetiｺdikdY fer­mentlYrin aktivliyi zYiflYyir. Ancaq zmn yetiｺmY md­dY­ti dkdY isY demYk olar ki, btn fermentlYrin, o cmlYdYn ok­sidoreduktazalar©n aktivliyi art©r. FermentlYrin aktivliyinin art­mas© zmn tYrkibindYki qida maddYlYrinin par軋lanmas©na vY onlar©n tYnYffs prosesinY sYrf olunmas© srYtlYnir. Fermentin fYaliyyYtinin artmas© ｺYra­b©n keyfiyyYtinY pis tYsir gtYrmYklY hYm dY ｺYrabda qeyri-ｺYf­fafl©q YmYlY gYtirir.

Odur ki, ｺY­rab istehsal© zaman© zmn yetiｺmY dYrYcY­si­nY xsusi ola­raq fikir vermYk laz©md©r.

ﾜzm ｺirYsinY SO2 YlavY olunduqda oksidlYｺdirici fer­ment­lYrin, o cmlYdYn o-difenoloksidazan©n aktivliyi azal©r. Bu da zm ｺirYsinin rYnginin dYyiｺmYsinY sYbYb olur. ﾜzm ｺirY­si­ni vY ya ｺYrab© bentanitlY iｺlYdikdY oksidoreduktaz fer­ment­lY­ri­nin aktivliyi xeyli dYrYcYdY azal©r. Ancaq zm ｺirYsinin q©c­q©r­mas© zaman© fermentlYr çn optimal temperatur ｺYraiti ya­ran­­d©na gY btn fermentlYr, hYm輅nin oksidoredukta­za­lar ak­tiv­lYｺirlYr.

Q©cq©rma qurtard©qdan sonra fermentlYrin ak­tiv­li­yi zY­if­lY­yir. Onlar©n xeyli hissYsi maya ilY birlikdY qab©n dibinY 銹­kr­lYr. 夙Yr ｺYrab istehsal© zaman© I krmY gecikdirilYrsY, da­­ha dousu avtoliz prosesi (mayan©n bir hissYsi yenidYn ｺY­ra­ba qay©td©qda) baｺ verdikdY ｺYraba xeyli miqdarda fermentlYr ke­輅r.

Avtoliz prosesi zaman© ｺYraba ke輓iｺ fermentlYr ak­tiv­lY­ｺY­rYk, biokimyYvi reaksiyalar©n gediｺini srYtlYndirirlYr. NY­ti­cY­dY ｺYrabda bulanl©ql©q YmYlY gYlmYklY yanaｺ©, hYm dY qida mad­dYlYrinin par軋lanmas© prosesi baｺ verir. ｪYrab©n sax­lan­­ma­s© zaman© vY ｺYrab© yap©ｺqan maddYlYri ilY iｺlYdikdY fer­ment­­lYrin aktivliyi azal©r, hYtta bYzilYrinin aktivliyi isY s©fra bY­ra­bYr olur.

Bir slY, yksYk keyfiyyYtli ｺYrab haz©rlamaq çn elY ｺYrait yaratmaq laz©md©r ki, fermentlYr aktiv vYziyyYtdY ol­ma­s©nlar.

Hidrolazalar
Hidrolazalar bir ne躡 yar©msiniflYrY bü­nr­lYr.

1. MrYkkYb efirlYrin par軋lanmas©n© kataliz edYn fermentlYr. Bu ferment sisteminY esterazalar deyilir. Bunlara misal olaraq li­pazalar© gtYrmYk olar.

Lipazalar yaar©n suyun iｺtirak© ilY qli­serinY vY mvafiq yaturｺular©na par軋lanmas©n© kataliz edir.
CH2OCOR1 CH2OH R1COOH

lipaza

CHOCOR2 + H2O CHOH + R2COOH
CH2OCOR3 CH2OH R3COOH

Qar©ｺ©q ya Qliserin Yaturｺular©

R1, R2, R3 ｨC mxtYlif yaturｺular©n© gtYrir.

2. Karbohidrolazalar. Bu yar©msinfY aid fermentlYr mono, di vY polisaxaridlYrin par軋lanmas©n© kataliz edirlYr. Qida mYhsul­la­­­r©nda, o cmlYdYn zmdY vY ｺYrabda karbohidrolazalar©n mü­­­hm bioloji YhYmiyyYti vard©r. ﾜzmdY vY ｺYrabda bu ya­r©m­­sin­­fY aid fermentlYrdYn vY amilaza (FT 3.2.1.1; FT 3.2.1.2), qlü­kozidaza (FT 3.2.1.20), qalaktozidaza (FT 3.2.1.23), fruk­tofuranozidaza (FT 3.2.1.26) vY ya invertaza (sa­xaraza) vY pektin fermentlYrini gtYrmYk olar.

Amilaza fermenti niｺastan© 輟xlu sayda qlkozaya, qlü­kozidaza maltozan©ｨCiki molekul qlkozaya, qa­lakto­zi­da­­zaｨClaktozan© (sd ｺYkYrini) qalaktozaya vY qlkozaya, fruk­­to­­fu­ranozidaza isY saxarozan© qlkozaya vY fruktozaya par­­軋lanmas©n© kataliz edir. Bu yar©msinfY aid pektin fer­ment­lY­­rinin bioloji vY texnoloji xsusiyyYtlYri son zamanlar ｺYrab­­l©q sYnayesindY daha geniｺ rYnilmiｺdir. Pektin fermentlYri bit­­ki­lYrdY, o cmlYdYn zmdY geniｺ yay©lm©ｺd©r. ｪYrab©n key­fiy­­yYti xeyli dYrYcYdY pektin fermentlYrindYn dY as©l©d©r. Bu fer­­mentlYrdYn zmdY vY ｺYrabda Yn 輟x protopektinazaya (PP), pektinesterazaya vY ya pektazaya (PE), poliqalakturonaza vY ya pektinazaya (PQ), polimetilqalakturo­na­zaya (PMQ), pek­tat-transeliminazaya (PTE), transeliminazapolimetilqalak­turo­na­­­zaya (TEPMQ), transeliminazapoliqalak­tu­ro­nazaya (TEPQ) rast gYlinir. Protopektinaza Yn 輟x yetiｺ­mY­miｺ zmn tYr­ki­bin­dY daha aktiv formada olur.

ﾜzm yetiｺ­dik­cY bu fer­ment protopektini hYll olmuｺ pek­­tinY (yYni me­tok­sil­lYｺmiｺ poli­qalakturon turｺusuna) vY hYm­輅­­nin ara­ban­lara, qalaktanlara par­軋lanmas©n© kataliz edir. Bu fer­­ment aktivlYｺdikcY zmn yetiｺmYsi prosesi tezlYｺir. ﾜzm ye­­tiｺdikcY protopektin miq­dar­ca azalma baｺlay©r. NYticYdY ye­­tiｺmYmiｺ zm gilYlYri yeti­ｺYrYk nisbYtYn elastiklYｺir. Pro­to­pek­­tinaza fermentini hYlY­lik tYmiz halda almaq mmkn ol­ma­m©ｺ­­d©r. Ona gY dY bu ferment hYlYlik fermentlYrY aid bey­nYl­xalq tYsnifatda qeydiyyata al©nmam©ｺd©r. Pektinesteraza fer­men­­ti pektini vY ya metoksillYｺmiｺ poliqalakturon turｺusunu me­­til spirtinY vY poli­qalak­turon turｺusuna 軻vrilmYsini kataliz edir. Poliqalak­turona­za­n©n fermenti isY poliqalakturon tur­ｺu­su­nu 輟xlu sayda sadY qalakturon turｺular©na ay©r©r. Po­li­me­til­qa­lak­­­­turo­na­zan©n endo vY ek­zo formalar© mcuddur. Endo­po­li­me­­­til­­qalaktu­ro­na­za fer­men­­ti metoksillYｺmiｺ poliqalakturon tur­ｺu­­­la­r©n©n uc hissYsindY yer­lYｺYn 1-4rabitYsinY tYsir gtYrir. Ek­zo­poli­me­til­qalakturo­na­za fermenti isY metoksillYｺmiｺ poli­qa­lak­turon turｺular©n©n orta hissYsindY olan 1-4 rabitYlYrinin par­軋­lanma­s©n© kataliz edir. Pektattranseliminaza fermentlY­ri­nin tY­siri ilY dY pektin maddYlYrinin par軋lanmas© prosesi baｺ verir vY kataliz prosesini suyun iｺtirak© olmadan yerinY yetirir. Ona gö­rY dY bu ferment hidrolazalara aid olmay©b, liazalar sinfinY aid­dir. Pektat­transeliminaza fermentlYrindYn zmdY vY ｺYrab­da qeyd olundu kimi TEPMQ vY TEPQ fermentlYrinY rast gY­li­nir. Bu fermentlYrin bioloji vY texnoloji xsusiyyYtlYri zm­­dY vY ｺYrabda yaxｺ© rYnilmYmiｺdir. ﾜzmdY vY ｺYrabda pek­­tin fermentlYrindYn pektinesteraza daha 輟x fYall© malik­dir. Poliqalakturonaza vY pektattranseliminaza ferment­lY­ri isY nis­­bYtYn zYif aktivliyY malikdirlYr.

ﾜzm yetiｺdikcY pektin fermentlYrinin aktivliyi artma baｺ­lay©r. Bu zaman Yn aktiv ferment pektinesterazad©r. Onun tY­siri nYticYsindY yetiｺmY mddYti mº, yumｺalm©ｺ zm gi­lY­lYrindY pektin turｺusu vY sYrbYst metil spirti YmYlY gYlir. 塾Y­lY gYlmiｺ metil spirti zm gilYsinin hceyrY quruluｺunu po­zur vY nYticYdY zm gilYsi yumｺal©r. Bu cr zm gilYlYri key­fiyyYtsiz olmaqla yanaｺ©, pis dada malik olurlar. BelY zm gi­lY­lYrindYn keyfiyyYtli ｺYrab haz©rlamaq mmkn deyildir. HYt­ta mYyyYn olunmuｺdur ki, yetiｺmY mddYti mº, yum­ｺal­­m©ｺ zm gilYlYrindY 100 mq/dm3-a qYdYr, bYzYn dY daha 輟x metil spirti olur. Az miqdarda kkrd anhidridi (100-150mq/dm3) pektin fermentlYrinin aktivliyini azaltm©r. Fenol mad­­dYlYri isY zmn pektin fermentlYrinin aktivliyini zYif­lY­dir. Ona gY dY q©rm©z© zm sortlar©ndan al©nm©ｺ ｺirYlYrdY pek­tin fermentlYrinin aktivliyi azm sortlar©na nisbYtYn aｺa­ olur. Bunun nYticYsi kimi q©rm©z© ｺYrablarda pektin maddY­lY­ri 輟x, aｺYrablarda isY az miqdarda olur. Pektin fermentlYri çn optimal temperatur rejimi 35-500C hesab edilir. Bu tem-pe­ra­tur­da pektin fermentlYri daha aktiv fYaliyyYt gtYrYrYk, pek­tin mad­dY­lYrinin par軋lanmas©n© daha srYtlY kataliz edirlYr. Ona gY dY Yzintini vY ya zm ｺirYsini isti sulla (45-550C) emal etdikdY pektin fermentlYri yksYk aktivliyY malik olurlar. ﾜzm ｺirYsinin q©cq©rmas© prosesindY pektin fermentlYrinin ak­tiv­liyi get-gedY zYiflYyir. ﾜzmdY vY ｺYrabda mhm bioloji YhY­miyyYtY malik olan hidrolazalardan biri dY D-fruktofura­no­­zidaza fermentidir. Bu ferment suyun iｺtirak© ilY disaxarid olan saxarozan© qlkozaya vY fruktozaya inversiya edir.

ferment

saxaroza + H2O qlkoza + fruktoza
ﾜzm yetiｺdikcY D-fruktofuranozidaza fermentinin ak­­tiv­liyi art©r, zm tam yetiｺdikdY onun aktivliyi daha yk­sYk hYd­dY 軋t©r. ﾜzmn yetiｺmY mddYti dkdY isY bu fer­ment da­ha aktiv olaraq zmn tYrkibindYki saxarozan©n qlü­kozaya vY fruktozaya 軻vrilmYsini srYtlY kataliz edir. Bu fer­men­tin ak­tivliyi zm sortunun xsusiyyYtindYn dY as©l©d©r. ﾜzm­dY D-fruktofuranozidazan©n bir ne躡 izoformalar© da mYy­yYn edil­miｺdir.

BYzi zm sortlar©nda bu fermentin az aktivliyY ma­lik olmas© zmn tYrkibindY saxarozan©n nisbYtYn 輟x olma­s© ilY izah olunur. ﾜzm ｺirYsinin sulfitlYｺdirilmYsi (100-120mq/dm3) D-fruktofuranozidaza fermentinin aktivliyinY tY­sir gtYrmir. ﾜzm ｺirYsinin q©cq©rmas© prosesi zaman© ma­ya­lar nn tYbii invertaza fermentini sintez edirlYr. Bu fer­ment­lY­rin Yn bk praktik YhYmiyyYti ｺampan ｺYrab© istehsal© za­ma­n©d©r. BelY ki, ｺampan ｺYrab© sfrY ｺYrab©n©n (ｺampan ｺYrab ma­te­rial©n©n) ikinci dYfY q©cq©rmas©ndan al©nan mYhsula deyilir.

ｪampan ｺYrab material©n© ikinci dYfY q©cq©rtmaq çn ｺY­raba mYdYni maya ilY yanaｺ© saxarozan©n ｺYrbYtli mYhlulu Yla­vY edilir. Sonra mY­dY­ni mayalar©n fYaliyyYti çn q©cq©rma pro­sesinin mtYｺYkkil getmYsi mYqsYdilY optimal temperatur re­ji­mi yarad©lmal©d©r.

Q©cq©r­ma prosesinin baｺlanmas© çn mY­dYni mayalar©n tYrkibindYki, hYm­輅nin onlar©n sintez etdik­lY­ri invertaza vY ya saxaraza fer­men­ti ilk YvvYl saxarozan© qlü­ko­za­ya vY fruktozaya inversiya edir. ﾝnversiya zaman© YmYlY gYl­miｺ qlkoza vY fruktoza q©c­q©r­maya mYruz qal©r.

Q©cq©rma pro­se­si zaman© spirt vY CO2 ilY ya­naｺ© hYm dY ikinci dYrYcYli mYh­sul­lar da sintez olunur. Bu mYh­sullar da ｺampanlaｺma pro­se­sin­dY iｺtirak edir­lYr. SfrY ｺY­rab­­lar©n©n tYrkibindY demYk olar ki, sa­xaroza olmur. Ancaq spirt­lYｺdirilmiｺ ｺYrablarda mYyyYn dY­rY­cYdY saxaroza olur. ｪYra­b©n saxlanmas© prosesindY invertaza vY ya D-fruk­to­fu­ra­no­zidaza fermenti daim inaktivlYｺmYyY meyl gtYrir. ｪYrab© ben­tanitlY, jelatinlY, sar© qan duzu ilY vY baｺ­qa yap©ｺqan mad­dY­lYri ilY iｺlYdikdY bu fermentin aktivliyi in­gi­bitorlaｺ©r.

3. Proteazalar. ﾜzmdY vY ｺYrabda proteazalardan papainY, pep­sinY, tripsinY, ximotripsinY vY baｺqalar©na rast gYlinir. Pro­te­azalar suyun iｺtirak© ilY zlallarda mcud olan peptid tipli (COｨCNH) rabitYnin hidrolizini srYtlYndirirlYr. Bu zaman zü­lal­lar aminturｺular©na qYdYr par軋lan©rlar. Bu da ｺYrab©n qida mad­dYlYri ilY zYnginlYｺmYsinY ｺYrait yarad©r.

Hal-haz©rda ｺYrab vY ｺirY istehsal©nda proteaza ferment pre­paratlar©ndan geniｺ istifadY edilir. Bu preparatlar ｺirYnin vY ｺY­rab©n ｺYffaflaｺmas©na 輟x yaxｺ© tYsir gtYrirlYr. MYlumdur ki, zlallar YsasYn kolloid hissYciklYrdir. Proteaza ferment pre­pa­ratlar© ｺYrabda olan zlal­lar© par軋lamaqla ｺYrab©n ｺYf­faf­laｺ­ma­s©na ｺYrait yarad©r. ｪYrab© uzun mddYt maya ilY birlikdY sax­lad©qda bu fermentlYrin ｺYrabda miqdar© art©r.

4. Dezaminazalar. Bu yar©msinfY aid fermentlYr zmdY vY ｺY­rab­da olan aminturｺular©n©n, nukleozidlYrin, nukleotidlYrin vY baｺ­qa birlYｺmYlYrin suyun iｺtirak© ilY aminsizlYｺmYsini kataliz edir­lYr. Bu reaksiyalar YsasYn zm ｺirYsinin q©cq©rmas© prosesi za­man© aｺadak© sxem zrY gedir.

ferment

RCHNH2 + H2O RCHOH + NH3

5.Dezamidazalar. Bu yar©msinfY mYnsub olan fermentlYr zm­dY vY ｺYrabda mxtYlif amidlYrin suyun iｺtirak© ilY amin­siz­lYｺmYsini kataliz edirlYr.

Bu reaksiya sxematik olaraq aｺadak© kimi gedir:

ferment

RCONH2 + H2O RCOOH + NH3

ﾜzmdY vY ｺYrabda dezamidazalardan ureaza, aspa­ra­gi­na­za, qltaminaza fermentlYrinY daha 輟x tYsadf olunur. Ure­a­za (FT 3.5.1.5) fermenti suyun iｺtirak© ilY sidik chYrini (kar­ba­mid) hidroliz edir.

ureaza

CO(NH2)2 + H2O CO2 + NH3
Bu ferment ilk dYfY tYmiz halda, kristal formada 1926-c© ildY amerikan alimi D.Samner tYrYfindYn al©nm©ｺd©r. Ali­­min bu kYｺfinY gY ona Nobel mkafat© verilmiｺdir. As­pa­ra­ginaza (FT 3.5.1.1) vY qltaminaza (FT 3.5.1.2) fer­mentlYri isY zmdY vY ｺYrabda asparagin vY qltamin amid­lY­rinin amid­sizlYｺmYsini kataliz edirlYr.

asparaginaza

H2NCOCH2NH2ｨCCOOH + HOH

asparagin amid

｡ HOOCｨCCH2ｨCCHNH2ｨCCOOH + NH3

asparagin turｺusu

qltaminaza

H2NCOCH2ｨCCH2ｨCCHNH2COOH + HOH

qltamin amid

｡ HOOCｨCCH2ｨCCH2ｨCCHNH2ｨCCOOH + NH3

qltamin turｺusu
Dezamidaza fermentlYri zm ｺirYsinin Yzinti ilY birlik­dY q©cq©rmas©nda daha aktiv formada olurlar.
FermentlYrin texnoloji YhYmiyyYti
ﾝstehsal olunan ｺYrablar©n keyfiyyYti ferment sistemin­dYn 輟x as©l©d©r. Bu mYqsYdlY q©cq©rma prosesi zaman© fer­ment­­lY­rin aktivliyi onlara tYsir edYn amillYr tYnzimlYnmYlidir­lYr. ﾝlk YvvYl zm ｺirYsinin q©cq©rma prosesi zaman© mhitin tem­peraturu, mYdYni mayan©n irqi, zmn yetiｺmY dY­rY­cY­si, onun sortu vY s. faktorlar nYzYrY al©nmal©d©r. ﾜzmn ye­tiｺmY­sin­dY ｺYrab©n butulkalarda saxlanmas©nda da daim fer­men­tativ pro­seslYr baｺ verir.

ﾜzmn YzilmYsi prosesindY art©q oksidoreduktaz fer­ment­lYrindYn o-difenoloksidaza vY peroksidaza fermentlYri fYa­liy­yYt gtYrmYyY baｺlay©rlar. ﾜzmn YzilmYsi prosesindY ｺi­rY­nin rYnginin dYyiｺmYsi o-difenoloksidaza vY peroksidaza fer­ment­lYrinin aktivlYｺmYsi ilY YlaqYdard©r. ﾝstehsal olunacaq ｺY­ra­b©n nndYn as©l© olaraq texnoloq qeyd olunan fermentlY­rin ak­tiv­liyini tYnzimlYmYlidir. ﾜzm ｺirYsindY oksidlYｺdirici fer­ment­lYrin fYaliyyYtini nizamlamaq çn texnoloq ｺirYni sul­fit­lYｺ­dirmYli vY ya bentanitlY iｺlYmYli, hYtta laz©m olarsa pas­te­ri­za­siya YmYliyyat© aparmal©d©r.