Septembre 2002 n°199


PYY3-36 fait partie de la famille



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PYY3-36 fait partie de la famille du NPY et pourtant son niveau sanguin reste élevé entre les repas, et peut vous ôter l'appétit pendant une douzaine d'heures, c'est à dire qu'elle a un effet opposé à NPY. Elle comble, par ailleurs, le champ entre les petits peptides à action rapide sur l'appétit, et les hormones qui régulent la masse corporelle.

Voir également le commentaire complété par un schéma, à peu près clair si on fait un effort, de MW Schwartz et al.; Nature 418 (08AUG02) 595-597.

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63. Streptococcus bovis est une bactérie ruminale amylolytique, productrice d'acide lactique. C'est une des bactéries dominantes de la flore du rumen quand l'alimentation est basée sur des concentrés. La fermentation rapide de l'amidon cause, souvent, une acidose gênante. Cependant, les lactates peuvent être fermentés secondairement en donnant le propionate comme produit principal. Il existe une relation inverse entre production de propionate et de méthane (qui constitue une perte énergétique pour l'animal). Enfin le lactate est un donneur d'électrons dans la réduction des nitrates en ammoniaque. Il fonctionne, d'ailleurs, beaucoup mieux dans la réduction finale de nitrite en ammoniaque que dans l'étape précédente de nitrate en nitrite. Il faudrait, donc, arriver à maîtriser la production du lactate. Il faut qu'il soit toujours présent dans le rumen mais ne pas s'accumuler de façon disproportionnée. .

La proportion de lactate par rapport aux autres produits de fermentation dépend du rapport lactate déshydrogénase (LDH)/pyruvate formate-lyase (PFL). L'activité de ces deux enzymes est régulée de deux façons. L'une est due à une allostérie. La LDH de S.bovis est activée par le fructose 1,6-bisphosphate du début de la glycolyse, tandis que la PFL est inhibée par le dihydroxyacétone phosphate et le glycéraldéhyde 3-phosphate du milieu de la glycolyse. Il existe, par ailleurs, une régulation transcriptionnelle. S.bovis modifie la synthèse des deux enzymes de façon opposée en fonction de la richesse de l'alimentation et du pH (favorisant la LDH à pHs réduits et en présence d'une alimentation riche, et vice-versa).

La PFL de S.bovis est synthétisée sous une forme inactive. Pour être activée, elle doit être chargée par un électron grâce à une enzyme dénommée "PFL-activating enzyme" (PFL-AE). Cette enzyme a été étudiée par N Asanuma et al.; Applied and Environmental Microbiology 68 (JUL02) 3352-3357.

C'est un monomère de 261 acides aminés. Comme celle d'E.coli, elle nécessite du Fe++. Le gène codant l'enzyme est polycistronique et indépendant de celui de la PFL. Il est cependant manifestement co-régulé avec ce dernier. Le promoteur de pfl n'est, cependant, pas très efficace. On peut le remplacer celui de ldh. On a, alors, augmentation du rapport formate/lactate. L'efficacité plus grande de la LDH est probablement responsable de la faiblesse du taux en temps normal.

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